530 T. Brailsford Robertson: 



gedrungen ist, sammelt sich das in Lösung gehende Protein zunächst 

 in diesem, dem „inneren" Teile des Lösungsmittels, an, welcher die 

 Zwischenräume des kolloidalen Teilchens erfüllt^). Dieses gelöste 

 Protein sammelt sich an den Berührungsobertlächen des Lösungs- 

 mittels mit dem Kolloid an und breitet sich über diese Oberflächen 

 in derselben Weise aus, wie ein seifeuhaltiges Öltröpfchen sich an 

 der Wasser- Luft-Oberfläche ausbreitet, und auch aus dem gleichen 

 Grunde — nämlich infolge einer Verminderung der Oberflächen- 

 spannung. Derjenige Teil gelösten Proteins, welcher sich nach der 

 Peripherie des Teilchens hin bewegt, erreicht schliesslich die äussere 

 PorenöflFnung und passiert so in den „äusseren" Teil des Lösungs- 

 mittels. Die Geschwindigkeit, mit der das gelöste Protein aus dem 

 inneren in den äusseren Teil des Lösungsmittels passiert, wird offen- 

 bar von K;ij)illarkräfteu reguliert; jedoch nicht nur dieser sekundäre 

 Vorgaug, sondern auch die Geschwindigkeit des ursprüng- 

 lichen Lösungsprozesses im inneren Teile des Lösungs- 

 mittels ist von Kapillarkräften abhängig. Dies leuchtet 

 ein, wenn man bedenkt, dass, da Kolloide sehr langsam diffundieren, 

 der innere Teil des Lösungsmittels sehr rasch mit Protein gesättigt 

 und ein Fortschreiten des Lösungsprozesses ausser an der äusseren 

 Oberfläche (infolge kontinuierlicher Erneuerung des Lösungsmittels 

 beim Umrühren) verhindert werden würde, falls das gelöste Kolloid 

 nicht fortgesetzt aus dem inneren Teil des Lösungsmittels durch 

 kapillare Kräfte entfernt würde. 



Die Richtigkeit dieser Schlussfolgerungen wird weiter bestätigt 

 durch die Experimente von van Slyke und van Slyke^) über 

 die Absorption von Säuren durch Kasein unter solchen Bedingungen, 

 dass kein gelöstes Protein in den äusseren Teil des Lösungsmittels 

 gelangt. Diese Beobachter fanden, dass Kasein, welches bei 0" C. 



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t sehr verdünnten (^7^7 und darunter! Säurelösungen durch- 



1) Mit Ausnahme eines relativ geringen und zu vernachlässigenden Teiles 

 des Proteins, desjenigen nämlich, welcher an der äusseren Oberfläche des Teilchens 

 in Lösung geht. Bei Körpern von der Struktur eines Schwammes ist der Betrag 

 an äusserer Oberfläche verschwindend im Vergleich mit der inneren Oberfläche, 

 und die an der äusseren Oberfläche einer, Eiweissteilchens in Lösung gehende 

 Fraktion ist gegenüber der an den „inneren" Oberflächen sich lösenden zu ver- 

 nachlässigen. 



2) L. L. van Slyke and D. D. van Slyke, Americ. Chem. Journ. vol. 38 

 p. 383. 1907. 



