Die koll. Zustandsänderungen von Eiweiss und ihre physiol. Bedeutung. 487 



eine gut nachweisbare Quellung beobachten, ebenso bei Kohlensäure- 

 eiuleitung in Wasser, und selbst der Unterschied im Kohlensäuregehalt 

 des gewöhnlichen destillierten und sogenannten Leitfähigkeitswassers 

 tritt so mit Deutlichkeit zutage. Die Quellung in reinstem Wasser 

 ist eine viel begrenztere , als man bisher annahm , und eine mittels 

 Dialyse gegen gewöhnliches destilliertes Wasser gereinigte Gelatine 

 zeigt in Leitfähigkeitswasser eine deutliche Entquellung. In diesen 

 Versuchen, welche denen Lillies vollständig analog sind, weil die 

 Gelatine, wie Lillie's Membranen, für die zugesetzten Elektrolyte 

 durchgängig ist und Aussen- und Innenflüssigkeit in bezug auf diese 

 im Gleichgewichte stehen, kommen für diese gewaltige Änderung der 

 Wasserbindung Spuren von Elektrolyten in Betracht, welche selbst 

 an einer osmotischen Drucksteigerung nicht teilnehmen und keine ab- 

 bauende oder depolymerisierende Wirkung aufs Eiweiss üben können. 



Bei den erwähnten und zahlreichen anderen Fällen, die sich aus 

 dem folgenden ergeben werden, handelt es sich stets zugleich um Ände- 

 rungen im lyophilen Charakter des Kolloids, welche zu grossen Ver- 

 schiedenheiten in der Wasserbindung durch die Proteinteilchen führen. 

 Das gleiche gilt dort, wo gewisse Elektrolytzusätze eine Abnahme 

 der Wasserbindung bewirken. So Hess sich die von Prokter sowie 

 von M. H. Fischer an Gelatine und Fibrin, welche mittels Säure 

 oder Alkali aufgequollen waren, beobachtete Entquellung durch 

 Neutralsalze unter unseren Versuchsbedingungen bereits in Wiooooo 

 Salzlösungen hervorrufen. 



Eine Reihe von Arbeiten an unserem Institute haben nun in 

 höchstem Grade wahrscheinlich gemacht, dass alle diese eigen- 

 tümlichen Variationen in der Wasserbindung des Eiweisses mit der 

 verschiedenen Hydratation von ionischem und elek- 

 trisch neutralem Protein zusammenhängen. 



Setzt man zu einem Eiweisskörper etwas Säure oder Alkali 

 hinzu, so gewinnt er die Fähigkeit, ausgiebig zum negativen bzw. 

 positiven Pole im elektrischen Strome zu wandern, während ein 

 durch sorgfältige Dialyse gereinigtes Albumin nur eine geringfügige 

 Wanderung zum positiven Pole erkennen lässt. Es sind also durch 

 Säure- oder Laugenzugabe reichlich elektrisch geladene Proteinteilchen 

 entstanden, deren kolloider Charakter, wie ihre Undurchgängigkeit 

 durch für Kristalloide durchlässige Membranen anzeigt, erhalten ge- 

 blieben ist. Die Erklärung für dieses Verhalten ergibt sieh aus 

 folgendem : Das Eiweiss stellt im wesentlichen bei überwiegendem 



