Die Energieiunwandlungen im Muskel. VI. 55 



an Alaninlösung = 0,97^ — 0,98 setzte, oder auch an dem Kohlensäure- 

 gehalt der Natronlauge, wodurch das System nicht mehr ganz so rever- 

 sibel ist, wie es in der Betrachtung vorausgesetzt wurde. Da nun auch die 

 Abmessungen in der Pipette des Wärmegefäßes leicht auf 2% ungenau 

 sein können und Präzisionsmessungen hier nicht in Betracht kamen, 

 habe ich der Ursache dieser geringen Abweichung nicht weiter nach- 

 geforscht. — Die gleiche Kontrolle können wir nun auch für die Basen- 

 dissoziation des GlykokoUs anstellen. Da sich die Dissoziations wärme 

 zu — 13 500 cal. ergibt, sollte die Neutralisationswärme nur eine äußerst 

 geringfügige sein. In der Tat ergab sich bei Zusatz von 2 ccm n-HCl 

 zu Glykokoll-HCl-Gemisch von p-^ 3,5 nur 2,6 cal., also eine Neutrali- 

 sationswärme (korrigiert für Verdünnungs wärme) von 900 cal. pro Mol. 

 Die Summe ist 14 400 cal., die Dissoziationswärme des Wassers mit 

 einem geringen Überschuß. 



Nunmehr ist klar, daß wir eine Reaktionswärme von Säure mit 

 einem Glykokollpuf fergemisch von angegebenem Umfang: 130 cal. 

 pro 1 g Milchsäure, nur erhalten können, wenn wir uns ganz auf der 

 alkalischen Seite des isoelektrischen Punktes befinden. Denn über- 

 schreiten wir diesen beim Säurezusatz, so gelangen wir in das Bereich 

 der Basendissoziationswärme, wo die Säure nur die minimale Neutrali- 

 sationswärme von 900 cal. pro Mol hervorruft. Auch dies läßt sich leicht 

 feststellen. Setzen wir z. B. zu einem ^/g-Glykokollgemisch von der 

 Reaktion p^ = 8,0 2,5 ccm 7proz. Müchsäure, so wirkt die GlykokoU- 

 lösung nicht mehr puffernd auf der alkalischen Seite, die Wasserstoff - 

 zahl fällt auf etwa 3,7 und wir erhalten statt 130 cal. nur 22 cal. Die 

 Wärmetönung ist also an die Pufferwirkung gebunden, was schon oben 

 bei den Eiweißlösungen ersieh tHch war. Man könnte den Einwand 

 erheben, daß das hier untersuchte Reaktionsgebiet zu weit nach der 

 alkalischen Seite läge, um für den Muskel in Betracht zu kommen. 

 Das ist aber lediglich die Folge davon, daß der isoelektrische Punkt des 

 GlykokoUs bei 6,088, also dicht am Neutralpunkt liegt, und wir nicht 

 so hoch konzentrierte Glykokollösungen verwandten, daß sie noch 

 zwischen p^ 8 und 7 puffern können. Der isoelektrische Punkt der 

 meisten Eiweißkörper liegt weit mehr nach der sauren Seite verschoben^). 

 Der von Serumalbumin z. B. bei p-^ = 4,7, der von Serumglobulin 

 bei p^ 5,4. In der Tat können wir mit diesen Körpern schon zwischen 

 p^ 8 und p^ 7,5 (und wohl auch, was ich nicht geprüft habe, noch etwas 

 dichter am Neutralpunkt) die gleichen Resultate erzielen, "wie wir im 

 folgenden Abschnitt sehen werden. 



Ausführung der Versuche. Zu allen Messungen diente dasselbe dreiwandige 

 Dewargefäß, das auch in den anderen Kapiteln benutzt wurde. In der in ihm 

 hängenden Pipette befand sich die zuzusetzende Säure (oder Base). Erst nachdem 



1) Siehe Höber, Physikalische Chemie der Zelle und Gewebe. 4. Aufl. 1914. S. 330. 



