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mäßig stark saurem und basischem Charakter verhält. Auf einen Punkt 

 sei besonders hingewiesen: Für Pferdeserumalbumin berechnet Pauli 

 (a. a. O. S. 69) eine mittlere Basendissoziationskonstante von 1,57 • 10"^^ 

 bis 1,57 • 10" ^'^ näher dem letzteren Wert. Nehmen wir 5'10~^^, 

 so folgt, da der isoelektrische Punkt von Serumalbumin nach Michaelis 



bei 2 • 10- ö liegt und für diesen -die Gleichung gilt -— = (Ä;a Säuren- 



tC \_\Jjjl J 



dissoziationskonstante, kb Basendissoziationskonstante): Jca — 5- 10"^^ 



2 • 10"^ 



X- — ^^^ = 10 ~^'^ . Das Albumin wäre also eine nicht besonders 



o • ±\) 



schwache Säure. Die Größe der negativen Dissoziationswärme ist nun 

 zwar nicht einfach reziprok der Stärke der Säure — dies wäre das 

 Berthelot sehe Prinzip — aber es ergibt sich doch aus den Zusammen- 

 stellungen YonLunden^) sowie Landolt-Börnstein'^), daß sehr große nega- 

 tive Dissoziationswärmen sonst nur bei ganz schwachen Säuren (bzw. 

 Basen) vorkommen. Dort sind überhaupt nur 4 solche schwache Säuren 

 verzeichnet, deren Dissoziationswärme über — 10 000 cal. liegt, nämHch 

 Saccharose, Blausäure, Asparagin und die zweite Dissoziationsstufe 

 von Brenzcatechin, dessen Dissoziations wärme allein annähernd so groß 

 wie die hier für Albumin und Globulin bestimmte ist (bei 12° 

 - — 12 100 cal.). Die Eiweißkörper besitzen demnach die größte Disso- 

 ziationswärme, die bisher bekannt ist, und das ist besonders auffällig, 

 wenn sie so starke Säuren sind, wie es nach obiger Rechnung erscheint. 

 Dies macht es außerordentüch wahrscheinlich, daß genau so wie bei 

 den Aminosäuren das aus dem Alkahsalz durch Säure ausgetriebene 

 Protein durch Betätigung von Restaffinitäten zwischen den Amino- und 

 Corboxyl- (bzw. CO-)gruppen seinen sauren Charakter fast vollständig ein- 

 büßt, ohne übrigens damit schon unlöshchinWasser zu werden. Doch folgt 

 weiter nach der van't Ho ff sehen Gleichung ein enormes Ansteigen der Dis- 

 soziationkonstanten mit der Temperatur ; und dies könnte für die LösHch- 

 keit von Eiweiß bei verschiedenen Temperaturen von Bedeutung sein. 

 Indes soll uns hier die Theorie dieses Verhaltens nicht weiter beschäf- 

 tigen, sondern vielmehr die Frage, ob die hier aufgefundene umgekehrte 

 Dissoziations wärme, also die Entionisierungswärme des Eiweißes aus- 

 reicht, um die Reaktionswärme der Milchsäure im Muskelinnern zu 

 erklären ^). Ich zweifle nicht, daß sie dieser letzten Endes zugrunde liegt. 



1) a. a. O., S. 66ff. 



2) 4. Aufl. 1913. S. 904. 



^) Es sei darauf hingewiesen, daß die hier vertretene Anschauung erheblich 

 abweicht von den von O.V.Fürth über die Reaktion der Milchsäure in Muskelinnern 

 gemachten Annahmen. Nach ihm sollen die Aminogruppen in einem echten Neu- 

 trahsationsvorgang mit der Milchsäure reagieren (vgl. Asher-Spiros Ergebnisse 

 m, 405 u. 406. 1919). Dies könnte sich aber erst auf der sauren Seite des isoelek- 



