PHYSIOLOGISCHEN GESELLSCHAFT. — KOSSEL. 188 



mit dem Nuclein, weil sie gewisse Eigenscliat'ten mit dem genannten Bestand- 

 tlieil des Zellkerns gemein hat. Eine genauere Untersuchung zeigt aber, dass 

 sie eine andere Constitution haben muss, weil sie bei der Zersetzung nicht die- 

 selben Producte liefert, es ist daher zur Vermeidung irriger AulTassungen nöthig, 

 ihr einen anderen Namen, etwa die Bezeichnung Paranuclein zu verleihen. 

 Hr. Dr. Walther hat im hiesigen Laboratorium die Bildung des Paranucleins 

 aus dem Vitellin der Karpfeneier einer Untersuchung unterzogen. Es zeigt sich, 

 dass der Phosphorgehalt des Paranucleins bedeutend höher ist als der des 

 ursprünglichen Vitellins, ein Theil des Eiweisses wird bei dieser Umwandlung 

 abgespalten und durch das Pepsin in Lösung übergeführt, ein anderer Theil 

 bleibt in dem Paranuclein mit der Phosphorsäure vereinigt. Diese Abspaltung 

 des Eiweisses scheint von der phosphorsäurehaltigen Gruppe nach den Versuchen 

 von Altmann noch vollständiger zu gelingen, wenn man das Paranuclein der 

 Einwirkung des Natronhydrats überlässt. Es entsteht sodann eine Säure, welche 

 der später zu erwähnenden Nucleinsäure ähnlich, aber nicht miö ihr identisch 

 ist. Dieses Spaltungsproduct ist noch wenig untersucht. 



Ueber die physiologische Function der Vitelline innerhalb der Zelle wissen 

 wir nichts, in grossen Mengen finden sich Vitelline und die ihr verwandten 

 Caseine auch ausserhalb des Protoplasma's als Eeservestoffe, als Nahrungsmittel 

 für den jugendlichen, wachsenden Organismus in der Milch der Säugethiere, in 

 dem Dotter der Eier, in den Kotyledonen der Pflanzensamen. 



Ihre chemische Verwandtschaft mit der Gruppe der Nucleine lässt ver- 

 muthen, dass zwischen beiden auch physiologische Beziehungen bestehen 

 und insbesondere, dass die Nucleine zunächst aus den Vitellinen und Caseinen 

 hervorgehen. 



Der chemische Bau der Kernsubstanz ist dem des Vitellins und Caseins 

 ganz ähnlich. Wir haben gesehen, dass sowohl im Vitellin wie im Casein das 

 Eiweiss in zweierlei Form enthalten ist, ein Theil desselben wird durch Pepsin 

 abgespalten, ein anderer Theil ist fester an die phosphorhaltige Gruppe gebunden 

 und bleibt selbst bei längerer Einwirkung der Pepsinsalzsäure im Paranuclein 

 zurück. In vielen Zellkernen, wenn auch nicht in allen, ist eine Verbindung 

 von Nuclein mit Eiweiss vorhanden, welche sich dadurch auszeichnet, dass sie 

 mit Alkalien zu einer zähen, schleimigen Masse quillt, welche durch Säuren 

 gefällt wird und welche wegen dieser Eigenthümlichkeiten nicht selten mit 

 Mucin verwechselt ist. Ich will hier bemerken, dass Eiweisskörper der ver- 

 schiedensten Art ihrer Lösung eine schleimige Beschaffenheit zu ertheilen im 

 Stande sind, ja sogar nicht eiweissartige Substanzen, wie z. B. das Protagon, 

 verhalten sich ebenso. Man darf also aus der schleimigen Consistenz nicht 

 ohne Weiteres auf die Gegenwart von Mucin schliesseu. Unterwirft man diese 

 Verbindung von Nuclein mit Eiweiss der Pepsin Verdauung, so verliert sie die 

 genannte Eigenschaft mehr und mehr, zugleich geht ein peptonartiger Körper 

 in die Lösung über und es scheidet sich ein Bodensatz von Nuclein ab. 



Wir haben nun die Zusammensetzung des Nucleins weiter zu verfolgen. 

 Neuere Untersuchungen von Altmann haben einen sehr werthvoUen Aufschluss 

 über die Frage gegeben, indem sie gezeigt haben, dass das Nuclein unter der 

 Einwirkung der Alkalien bei gewöhnlicher Temperatur zerfällt in Eiweiss einer- 

 seits und eine eigenthümliche Säure andererseits, welche Nucleinsäure genannt 

 worden ist. Wenn man eine alkalische Lösung des Nucleins mit Essigsäure 



