WiEKUNG DES FOEMALDEHYDS AUF PeOTEINSTOFFE. 237 



Dieses Filtrat reagirt alkalisch gegen Methylorange. Die Stärke der 

 alkalischen Reaction gegenüber Vio*^- ^^^ ^^^^ ^^^ titrimetrisch bestimmt. 



a. 10'^'='" frisches Eiweiss, mit einem Tropfen Methylorange gefärbt, 

 werden mit Vio"^- ^^1 neutralisirt. Man findet, dass 10'=''™ Eiweiss 

 17-5 — IS""™ Yio''^- HCl binden. Drei weitere Titrationen ergeben dasselbe 

 Resultat. 



Die Fähigkeit, Salzsäure zu binden, wird grösser bei längerer Be- 

 rührung des Eiweisses mit der Salzsäure. Der Zusatz von Formalin oder 

 von Hydroxylamin ändert die basische Natur des Eiweisses nicht. 



b) 10'"'^™ frisches Hühnereiweiss, mit 10 *"'™ 2 procentiger Hydroxyl- 

 aminlösung oder mit 4 *^<'™ 2 procentiger Formalinlösung gemischt, binden 

 ebenfalls 17-5— 18 '^'^"^ Vi o-n. HCl. Das heisst: 



17.5««'^ Vio-n- HCl = 1 7 • 5 . y^ Gramm HCl. 

 Nun wiegen 10 „ frisches Hühnereiweiss 10-2 ^™, 



10-2 srm bin(jen also 17-5 • ~ Gramm HCl, 



oder 100 ^'^ binden ^ • 17-5 • ^ = 0-62 7„ HCl. 



Die Versuche mit gepulvertem Albumin aus Eiern (E. Merck) stellte 

 ich in der Weise an, dass 2^™ des feinen pulverisirten Stoßes in 10"°"* 

 destillirten Wassers suspendirt, dann mit Formalin gemischt und längere 

 Zeit stehen gelassen wurden. Auch dieses Albumin reagirt alkalisch gegen 

 Methylorange : 



a) 2?'*™ Eieralbumin (Merck) werden in 10"««^ destillirten Wassers 

 suspendirt und mit einen Tropfen Methylorange gefärbt. Unter lebhaftem 

 Schütteln wird tropfenweise Vio*^- HCl hinzugefügt. Man braucht 26 '='"" 

 dieser Säure, um den Farbenumschlag in Roth zu erzielen. 



Titration b) bis e) ergeben dieselben Resultate. 



2^'™ Eiweiss, mit 10'=''"^ 2procentigem Hydroxylaminchlorhydrat gemischt, 

 binden ebenfalls 26 «""^ Vio'^- HCl. Ganz gleich verhält sich das gepulverte 

 Eiweiss, wenn es mit Formalin gemischt und neutralisirt wird. Bei längerer 

 Berührung mit Formalin ändert sich aber die Fähigkeit des Eiweisses, 

 Salzsäure zu binden, ein wenig, wie in der folgenden Tabelle zu sehen ist; 

 sie nimmt ein wenig ab. Das aber geschieht nicht, so lange das Formalin 

 nicht gebunden wird. 



Die physikalischen Veränderungen, welche von dem Formalin am Ei- 

 weiss hervorgerufen werden, sind auch nicht sehr erheblich. An dem ge- 

 pulverten Eieralbumin ist nichts Besonderes zu sehen; in dem frischen 

 Hühnereiweiss aber tritt bei Berührung mit Formalin eine Veränderung 

 ein. Es wird in der That etwas dicker, hängt sich an die Wände des 

 Gefässes an, ist nicht mehr durchsichtig, wird opalisireiid wie im Beginn 



