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Es bleibt mir schliesslich noch übrig, für den chemischen Vorgang 

 bei der Bindung des Formaldehyds an die Proteinsubstanzen eine Deutung 

 zu suchen. 



Wie mir scheint, können wir diese Reaction ohne Schwierigkeit er- 

 klären, wenn wir den Angriffspunkt für das Aldhehydmolekül in die stick- 

 stoffhaltigen Gruppen des Eiweiss- bezw. Gelatinemoleküls verlegen. 



Wir stellen damit den Vorgang in Parallele zu den bekannten Reac- 

 tionen der Aldehyde auf Ammoniak und Amidoverbindungen. 



Ammoniak addirt Aldehyd direct und geht nach der Gleichung: 



C/ +NH3 = C^NH, 



in Aldehyd ammoniak über, das sich sogleich in Hexamethylentetramin um- 

 wandelt; Amidoverbindungen reagiren mit Aldehyd unter Wasserabspaltung, 

 und dabei können mit einem Molekül Aldehyd ein oder auch zwei Moleküle 

 Amidoverbindung zusammentreten. Nehmen wir als Beispiel das Verhalten 

 des Harnstoffs^ und das des Anilins: 



/NHs, /NH. 



1) G0( -f-0GH2 = C0< >CH2+H20, 



co< co< 



2) + OCH2 = >CH2 + H2O , 

 /NH2 /NH/ 



co< co< 



3) CeHj -NH, + OCH, = CeH^N : CH, + H^O . 



Je nachdem nun das Aldehydmolekül mit einer oder zwei stickstoff- 

 haltigen Gruppen des Eiweiss- bezw. Gelatinemoleküls reagirt, würde eine 

 Verbindung entstehen, die dem Aldehydammoniak oder einer der beiden 

 bezeichneten Harnstoffderivate oder dem Anilinabkömmling zu vergleichen 

 wäre. Bezeichnen wir z. B. die Formel der Gelatine mit Gel. = NHg oder 



/NH2 

 mit Gel.<^ , so würde die Formaldehydverbindung der Gelatine durch 



Gel. NH-C^ 



,NH. 

 oder Gel.< >CH2 



1 Schiff, Licbig's Annalen. Bd. CLL S. 186. 



