80 i RÉUNION DE LA SOCIETE BELGE DE BIOLOGIE (102 



ions H ou en ions OH, ne s'exerce pas sur la solution de throm- 

 bine, puisqu'il suffit de neutraliser cette solution pour voir le 

 caillot se former ; il semble donc que les milieux de concentra- 

 tion en ions H ou ions OH relativement élevés empêchent la for- 

 mation de la fibrine. 



D. Points iso électriques des protéines du sang. 



La coagulation du sang ne se produisant qu'entre des concen- 

 trations données en ions H et présentant un optimum vers Ph 7, 

 on doit se demander s'il n'existe pas de relation entre ce phéno- 

 mène et les points isoélectriques des protéines. 



On mesure le point isoélectrique en se basant sur sa concor- 

 dance avec le point d'inflexion de beaucoup de propriétés des 

 ampholytes. Pour déterminer l'influence de la concentration en 

 ions H isur les protéines, il est indispensable de maintenir cons- 

 tantes les diverses concentrations en ions au moyen de solutions 

 tampons. On ne peut pas employer, dans ce but, d'acides ou de 

 bases fortes, car ces composés montrent un point isoélectrique 

 pour des concentrations en ions H trop faibles, par suite de la 

 formation des sels dans la région isoélectrique. Parmi les chan- 

 gements des propriétés en relations avec CH, nous avons choisi 

 pour déterminer les points isoélectriques des protéines : le 

 maximum de turbidité, le maximum de floculation, le mini- 

 mum de coloration par des colorants acides ou basiques. 



On obtient ainsi les points isoélectriques suivants : 



Séroalbumine : 2,oxio-5 = Ph 4,7. Fibrinogènc : i,oxio-8 = Pii 8. 



Séroglobuline : 3,oxio-5 = Ph 4,55. _ Fibrine : o,3xio-5 = Ph 7,2. 



Le point isoélectrique de la séroalbumine correspond à celui 

 trouvé par Michaelis et Davidsohn (i) et par Bierry et Moquet (2); 

 celui de la séroglobuline correspondant à celui trouvé par Rona 

 et Michaelis (3) tandis que Bierry et Moquet indiquent Ph ^,^. 



La coagulation du sang, ainsi qu'on l'a vu plus haut, a lieu 



entre les points isoélectriques des protéines du sérum, d'une 



part, et celui du fibrinogène, d'autre part, mais la coagulation 



optima a heu aux environs du point isoélectrique de la fibrine. 



(Institut de thérapeutique, Université de Bruxelles). 



(i) L. Michaelis et H. Davidsobn. Biochcm. Zeits., 1911, t. XXXIII, p. 45C- 



473. 



(i) II. Bierry et M. Moquet. C. R. de la Soc. de biol, 1922, t. LXXXVIl, p. 32f). 

 (3) I. Rona el L. Michaelis. Biochem. Zeits., 1910, t. XXVIII, p. i93-i99- 



