SÉANCE DU 16 JUILLET 333 



iéides telles que l'oxyliémoglobine ou l'oxyliémocyanine (i) 

 pourraient être considérées comme de tels accepteurs. 



Sun l'oxhydridase du lait, 

 par J. Aloy et A. Valdiguie. 



Abelous a montré, en collaboration avec l'un de nous, l'exis- 

 tence chez les animaux, et aussi dans le règne végétal, de dias- 

 tases oxydo-réductrices provoquant la transformation des nitra- 

 tes en nitrites et l'oxydation de l'aldhéhyde salicylique. 



Le ferment du lait, découvert par Schardinger, qui décolore le 

 bleu de méthylène en présence de formol, appartient à cette 

 classe de ferments à la fois oxydants et hydrogénants et mérite 

 ±)ien la dénomination d'oxhydridase. 



Il nous a paru intéressant d'effectuer de nouvelles recherches 

 -en vue d'isoler l'oxhydridase du lait et de préciser sa nature en 

 même temps que son rôle physiologique. 



Isolement du ferment. Les méthodes classiques de préparation 

 des ferments solubles conduisent à la séparation du complexe 

 (caséine-ferment). Nous avons obtenu l'oxhydridase par la mé- 

 thode suivante. Le lait fraîchement trait est sursaturé de chlo- 

 rure de sodium en poudre et abandonné pendant 12 heures à 

 la température du laboratoire. La caséine se précipite, on filtre. 

 Le filtrat limpide réduit le bleu de méthylène en présence d'al- 

 déhyde comme le lait frais. Toutefois, ce filtrat chloruré ne ren- 

 ferme pas seulement l'oxhydridase, il présente les réactions des 

 catalases (coloration avec le gaïacol, la phénolphtaléine, le pyra- 

 midon en présence d'eau oxygénée) et colore en bleu le mélange 

 de naphtal-a et le diméthylparaphénylènediamine (réaction des 

 oxydases vraies). 



Pour isoler le ferment, l'on peut faire intervenir, soit l'action 

 de la température, soit celle de réactifs chimiques, tels que le 

 sulfate d'ammoniaque. Le filtrat chloruré, chauffé à 60°, ne 

 décolore plus le bleu de méthylène en présence d'aldéhyde, mais 

 présente encore les réactions de la catalase et des oxydases. 

 L'oxhydridase est donc plus sensible à l'élévation de température 

 que ces derniers ferments. Le sulfate d'ammoniaque à demi-isatu- 

 ration précipite également l'oxhydridase de sa solution chlorurée. 

 Nature du ferment. L'oxhydridase séparée par les méthodes 

 précédentes, présente les réactions des matières protéiques, elle 



(i) Chez les végétaux des polyphénols oxydés pourraient constituer de tels 

 <iccepteurs d'hydrogène. 



