352 



L. Michaelis und Carl Oppenheimee: 



gegen das Trypsin hat, als das Eiweiss selbst, denn so gut wie diese 

 Gruppen durch Pepsin viel leichter verdaulich sind, als der Eiweisskern, 

 so, mögen sie in bestimmten Fällen durch Trypsin schwerer angreifbar 

 sein, als der Eiweisskern. 



Wir müssen hingegen nach unseren Versuchen die weitgehenden theo- 

 retischen Folgerungen von Obermayer und Pick ablehnen. Unsere Ver- 

 suche geben uns nicht im geringsten zu der Annahme Anlass, 

 dass das Präcipitin bildende Agens ein vom Eiweisskern ge- 

 trenntes chemisches Individuum sei. 



Das Resultat der Pepsin- und Trypsinverdauungs- Versuche ist also 

 folgendes: Wir schliessen uns der Annahme an, dass das Präcipitin er- 

 zeugende Agens eine specifisch bindende G-ruppe des Eiweiss- 

 molecüls darstellt, die durch Pepsin ausserordentlich leicht, 

 vielleicht früher als der Eiweisskern zerstört wird; die dagegen gegen 

 Trypsin dieselbe Resistenz besitzt, wie überhaupt jedes genuine 

 Eiweiss, unter Umständen vielleicht eine noch grössere. 



Ist das Präcipitin ein Eiweisskörper? 



Für diese Frage gelten im Grossen und Ganzen dieselben Erwägungen, 

 wie für die Frage nach der Natur der Präcipitin bildenden Gruppen. 

 Pepsin zerstört das Präcipitin sehr schnell. 



Ein Beispiel aus zahlreichen identischen Versuchen. 

 3 '^*^™ frisches Immunserum -j- 3 ci;m q.q proc. NaCl. 



Eeaction gegen 

 reciprokes Serum 



0-05 Pepsin, 0-6 norm. HCl nach 1 Stunde neutralisirt 



ü-05 Pepsin, kein HCl nach 1 Stunde geprüft + + + 



0*6 norm. HCl, kein Pepsin nach 1 Stunde neutralisirt + + + 



Trypsin zerstört unter gleichen Bedingungen, d. h. bei Anwen- 

 dung sehr grosser Mengen und langer Zeitdauer, das Präcipitin 

 restlos. 



Beispiel. 



• 5 '^'^^'^ Antirinderserum vom Kaninchen. Etwas Chloroform. Brüt- 

 schrank. Nach 72'': 



Ohne Zusatz Mit O-ll -■"(!) Trypsin 

 Grubler verdaut 



Eeaction gegen Rinderserum 



+ + + 



(Vor Anstellung der Eeaction beide filtrirt.) 



