18 SÉANCE DU 1 er FÉVRIER 



Tous donnent une coloration rouge qui passe au bleu avec 

 dichroïsme caractéristique. Le glycyl-d-alanine vire au vert herbe, 

 le diglycylglycine au violet gentiane. La coloration est plus intense 

 que ne le fait supposer la présence de groupes NH a et COOH 

 libres. Les groupes — CO.NH — semblent avoir en présence des 

 précédents une action additionnelle. Les teintes et la vitesse 

 varient dans chaque cas. 



Par contre le benzoyl-glycocolle, même neutralisé, est inactif. 

 Donc, à eux seuls, les groupes — NH.GO — sont inactifs. L'anhy- 

 dride cyclique glycylglycine anhydride ne fournit pas la réaction : 

 Confirmation de l'observation qu'à eux seuls les — CO.NH — sont 

 sans effet. 



L'auteur a passé des polypeptides aux peptones et aux albu- 

 moses. Il a séparé de la peptone de Witte, par précipitation frac- 

 tionnée, par le NaCl des fractions successives. Quand les peptones 

 sont suffisamment dégradés, elles finissent par donner la teinte 

 bleue finale avec dichroïsme rouge. Une ancienne peptone de 

 Witte bleuit à peine, après avoir rougi fortement. L'intensité de 

 la réaction et le verdissement ou bleuissement augmentent dans 

 les portions successives précipitées. Il faut remarquer que ces 

 fractions ne fournissent pas la réaction directe (sans p-crésol) des 

 peptides à tyrosine. Donc, leur action dépend des groupes COOH 

 et NH 2 , indépendamment de la tyrosine ou des polypeptides à 

 tyrosine dont l'auteur a décrit précédemment le mode de réagir. 



L'ovalbumine (albumine vraie), l'édestine pure du chanvre 

 (globuline végétale), la gélatine, tous ces corps protéiques don- 

 nent, dans les mêmes conditions, une teinte rose caractéristique 

 sans bleuissement, lorsqu'ils sont en solution neutre, saline ou 

 légèrement alcaline. La caséine du lait fait de même. Traités par 

 des ferments protéolytiques ces matières protéiques donnent nais- 

 sance à des produits qui rougissent et bleuissent plus ou moins 

 rapidement selon leur dégradation. La caséine du lait bouilli plus 

 lentement que celle du lait frais. 



Dans ces conditions le réactif crésol-tyrosinase est spécifique 

 pour les matières protéiques et leurs dérivés et permet de suivre 

 pas à pas la protéorlastie. Ces recherches montrent, par une 

 méthode directe et inéquivoque, que les protéines sont des chaînes 

 de peptides. 



Elles permettent de suivre la protéolyse par les ferments et les 

 microorganismes, de saisir les moindres changements dans la 

 nature des protéines naturelles ou dénaturées, et de suivre l'action 

 des microorganismes. La sensibilité de ce réactif atteint V200000000. 

 On peut remplacer dans cette réaction le p-crésol par le phénol, 

 la pyrocatechine, etc. La cafféine, la pipéridine, la morphine, 

 l'urée, le biuret, la chlorophylle n'ont pas d'action. L'indol entre 



