Zur Kenntnis der Eiweißpeptone. 



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die nach ihrer Schwerlöslichkeit, Farbe und mikroskopischen Form, 

 wie auch der Sublimatbildung und dem Geruch beim Erhitzen, 

 typisches Leucinkupfer darstellten. 



4. 



Im folgenden stelle ich die von mir gefundenen Spaltungs- 

 produkte der Substanz Ab denjenigen gegenüber, welche Raper 

 bei der Hydrolyse der Substanz Ac ermittelt hat: 



Substanz Ab 



Substanz Ac 



Base F.-P. 231 bis 233° 



Base F.-P. 231 bis 233° 



Histidin 



Lysin 



Arginin 



— 



Glutaminsäure 



Glutaminsäure 



(Prolin ') 



Prolin 



Asparaginsäure 



— 



Leucin 



Leuoin 



Tyrosin 



Tyrosin 



(Phenylalanin) 



— 



(Valin oder Isoleucin) 



— 



Anilin 



Anilin 



Ammoniak 



Ammoniak 



N-freier Körper F.-P.: 



Atherlösl. Körper F.-P.: 



99 bis 101° 



110 bis 111° 



Was an diesem Ergebnis am meisten überrascht, ist, neben 

 der großen Zahl verschiedener Aminosäurengruppen, wie sie schon 

 Raper aufgefallen ist, der tiefgreifende Unterschied in der Natur 

 der basischen Komponenten der beiden in ihrer Zusammensetzung 

 so nahestehenden Substanzen. Das Lysin, welches die Haupt- 

 masse der basischen Spaltungsprodukte der Substanz Ac darstellt, 

 konnte in Ab gar nicht gefunden werden, während Ab sicher 

 Arginin und Histidin enthielt. Auf Grund dieses Unterschiedes 

 empfiehlt es sich, das Pepton, das im Phenylisocyanat Ab, F.-P. 

 178 bis 180°, enthalten ist, vorläufig als Arginin-Histidin- 

 pepton, das Pepton des Phenylisocyanats Ac, F.-P. 169 bis 170°, 

 als Lysinpepton zu bezeichnen. 



Da das von Raper verwendete Blutalbumin ein Gemenge 

 von Serumalbumin und Serumglobulin zu annähernd gleichen 



*) Ich führe die nur qualitativ charakterisierten Substanzen, deren 

 Nachweis einer Bestätigung bedarf, in Klammern an. 



