254 F. Rogozinski, Zur Kenntnis der Eiweißpeptone. 



2. das durch Kohlensäure nicht fällbare, ein schwer lösliches 

 Barytsalz bildende Phenylisocyanat, F.-P. 155 bis 160°, 

 der Fraktion A. 



Die in diesen Phenylisocyanaten enthaltenen Polypeptide sind 

 sonach gegen Trypsin relativ widerstandsfähig. Das Pepton, 

 welches dem von Raper und mir genauer untersuchten Phenyl- 

 isocyanate der Fraktion Ab, F.-P. 178 bis 180° (Arginin-Histidin- 

 Pepton), zugrunde liegt, ist mir bei der Trypsin Verdauung nicht 

 begegnet. Entweder entsteht es bei Trypsinwirkung nicht, oder 

 wird, was wahrscheinlicher ist, rasch weiter gespalten. 



Beachtenswert ist, daß- eine Anzahl der erhaltenen Phenyl- 

 isocyanatverbindungen eine unverkennbare Reaktion nach Adam- 

 kiewicz geben, was auf die Anwesenheit von Tryptophan in 

 ihrem Kerne hindeutet. Die Abspaltung des Tryptophans durch 

 Trypsin ist somit wenigstens in der ersten Zeit der Trypsinwirkung 

 keine durchgreifende. 



Methodisch bemerkenswert scheint mir endlich, daß die Fällung 

 mit Barytsalzen mit großem Vorteile zur Trennung von sauren 

 Phenylisocyauatverbindungen der Peptone benutzt werden kann. 



