Untersuchungen über physikalische Zustandsänderungen der Kolloide. 429 



uns und sehr eingehend von Spiro 1 ) auf den Zusammenhang dieser 

 Neutralsalzfällungen mit anderen Salzwirkungen auf das wässerige 

 Lösungsmittel hingewiesen worden. 



Die Versuche von Bayliss,H. Freundlich und jüngst Höber 2 ) 

 unterstützen diese Auffassung von neuen Seiten her. Es liegt 

 deshalb nahe, anzunehmen, daß so, wie das native Eiweiß, Leim und 

 andere hydrophile Kolloide auch die durch Hitze denaturierten Ei- 

 weißteilchen bei steigendem Salzgehalte einer koagulierenden Neutral- 

 salzwirkung unterworfen sein werden. Die Verwandtschaft dieser 

 Erscheinung mit den bekaunten Salzeiweißfällungen äußert sich 

 darin, daß auch hier die fällenden Fluoride, Sulfate, Oxalate, Tartrate 

 mit zunehmender Konzentration die Hitzegeriunbarkeit fördern, 

 während sie durch Rhodanide und Jodide völlig aufgehoben wird. 

 Acetat, Chlorid, Nitrat stehen in der Mitte. Es wäre verfrüht, 

 über den Hinweis auf diese allgemeine Beziehung hinauszugehen, 

 bevor die im Gange befindlichen Versuche über das Verhalten von 

 amphoterem Eiweiß gegen konzentrierte Neutralsalze zum Abschluß 

 gebracht sind. 



III. 



Jedes Bemühen nach einem tieferen Verständnis der Vor- 

 gänge bei der Hitzegerinnung von Eiweiß muß an zwei funda- 

 mentale Tatsachen anknüpfen: Die sehr vollkommene Hitzekoagu- 

 lation von salzfreiem Eiweiß und ihre Behinderung durch Elekrolyte. 

 Aus diesen Tatsachen ergibt sich die Ablehnung aller Erklärungen, 

 die in der Hitzegerinnung eine Ausfällung durch die Salzionen 

 erblicken, begünstigt durch die Steigerung der Ionisation mit der 

 Temperaturerhöhung. Das amphotere Eiweiß bildet vielmehr nach 

 dem eben Angeführten bei Anwesenheit von Neutralsalz allem An- 

 scheine nach, und zwar nicht erst infolge der Temperaturerhöhung, 

 Verbindungen mit den Salzionen, welche deu Charakter von Ad- 

 sorptionsverbindungen besitzen. Da das gelöste Eiweiß nachweis- 

 lich ein heterogenes System aus dispersen gequollenen Teilchen in 

 einer flüssigen Phase bildet, so steht nichts im Wege, sich die 

 Ioneneiweißverbindung als eine die Eiweißteilchen mehr oder 

 weniger vollständig umhüllende Schicht adsorbierter Salzpartikel 

 vorzustellen. 



Man kann diese Anschauung auf mehrfache Art stützen. So 

 hat es sich in einer größeren Untersuchung, die in unserem Institut 



*) Diese Beiträge 4, 313 ff. 

 2 ) Ebenda 11, 35. 



