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Wolfgang Pauli und Hans Handovsky, 



Versuchen geboten, jene Erfahrungen über die Einwirkung nicht 

 neutraler Salze aufs Eiweiß wiederzugeben, die den Parallelismus 

 von Hitzekoagulationsänderung und innerer Reibung von Salzeiweiß 

 betreffen. Hatte früher einer gewissen Hemmung der Hitze- 

 koagulation eine beträchtliche Erniedrigung der inneren Reibung 

 von Salzeiweiß, einem Fehlen der Hitzekoagulationsänderung auch 

 ein Wegfall der Erniedrigung der Reibung entsprochen, so waren 

 hier ganz andere Beziehungen vorauszusetzen. Denn die Hitze- 

 koagulation von amphoterem Eiweiß wird durch elektrische Ladung 

 desselben mit Hilfe von OH und H-Ionen mächtig gehemmt oder 

 vollständig aufgehoben, die innere Reibung jedoch bedeutend erhöht. 

 Bei der Einwirkung von nicht neutralen oder stark hydro- 

 lytisch dissoziierenden Salzen war also eine Behinderung der Hitze- 

 koagulation, zugleich aber eine relativ höhere Reibuug zu erwarten. 

 Die Hemmung der Hitzegerinnung kann viel bedeutender werden 

 als bei neutralen Salzen. Das zeigen die folgenden Beispiele eines 

 Salzes mit freien H-Ionen (A1C1 3 ) und zweier Salze mit freien 

 O H-Ionen. 



Tabelle XVI. 



Eiweiß C. A1CL. 



0,00 n 



0,001 n 



0,002 n 



0,003 n 



0,004 n 



0,005 n 



64,63° 



-f 



61,75° 



69,8° 



84° 



klar 



A1C1 3 verhält sich kompliziert wegen der Mitwirkung der 

 Metallhydroxydfällung. In sehr schwachen Konzentrationen (0,001 n) 

 tritt in der Kälte schon Trübung ein, die mit dem Erwärmen 

 wächst. Aus diesem Verhalten resultiert noch eine scheinbare 

 Beförderung der Hitzekoagulation bei 0,002 n, die mit Hervortreten 

 der H-Ionenwirkung in Hemmung umschlägt, welche bei 0,005 n 

 vollständig wird und mit wachsendem Salzgehalt bis 2 n anhält. 

 Bei dieser Konzentration (2n) ist offenbar infolge Zurückdrängung 

 der Hydrolyse wieder eine Hitzekoagulation möglich; mit weiterer 

 Salzzunahme tritt ungefähr bei 3 n Neutralsalzfällung bei Zimmer- 

 temperatur ein. Zur Illustration der Beteiligung hydrolytisch ab- 

 gespaltener HCl an der Hemmung der Hitzegerinnung von A1C1 3 

 möge dienen, daß unser Eiweiß noch mit 0,0001 n HCl versetzt 

 beim Kochen ganz klar war und erst bei Zusatz von 0,00001 n 

 HCl opak koagulierte. 



Die innere Reibung von amphoterem Eiweiß wird durch ge- 

 ringe Säurezusätze mächtig gesteigert. Die "Werte der folgenden 



