Über die Einwirkung des Labferments auf Kasein. 355 



unter Toluolzusatz bei 38° digeriert. Nach 48 Stunden wird eine Probe mit 

 Ammonsulfat halbgesättigt. Dabei tritt keine Spur einer Opaleszenz auf, 

 eine Spaltung des Serumalbumins — welche notwendigerweise zur Bildung 

 einer primären Albumose geführt haben würde — hat also nicht statt- 

 gefunden. 



Versuch 14. Dieselbe Lablösung wurde in zwei Proben zu gleichen 

 Teilen verdünnt a) mit destilliertem Wasser, b) mit 0,42 Proz. Salzsäure. 

 Beide Lösungen ließ ich sodann bei Zimmertemperatur auf Röhrchen, welche 

 mit erstarrter Gelatine beschickt waren (Pollak) einwirken. Nach 

 24 Stunden waren beide Proben unverändert. 



Die untersuchten Labextrakte wirken somit auf die einzelnen 

 Eiweißkörper in auffallend ungleicher Weise ein: gelöstes Serum- 

 albumin, Gelatine und gekochtes Eieralbumin vermögen sie gar 

 nicht anzugreifen, koaguliertes Serumalbumin spalten sie in einem 

 verschwindenden Ausmaße und nur unter den günstigsten Wir- 

 kungsbedingungen des Pepsins, Kasein hingegen bereits bei neu- 

 traler Reaktion und niederen Temperaturen, also unter Bedingungen, 

 bei denen hochwirksame Pepsinlösungen Kasein unzersetzt lassen, 

 in unverhältnismäßig stärkerem Maße. Zur Erklärung dieser starken 

 Wirksamkeit gegen Kasein reicht somit der durch die Verdauung 

 des Serumalbumins nachweisbare Pepsingehalt absolut nicht aus; 

 es muß vielmehr neben dem Pepsin noch ein anderes proteo- 

 lytisches Ferment vorhanden sein, welches nur auf das 

 Kasein allein einzuwirken vermag, dieses auch bei neu- 

 traler Reaktion und sehr niedrigen Temperaturen spaltet, 

 auf andere Eiweißkörper jedoch ohne Wirkung ist. 



Selbstredend bezieht sich dies nur auf unsere derzeitigen Kenntnisse 

 über die Wirkungsweise des Pepsins. Nach den Untersuchungen Pollaks 9 ) 

 steht zu erwarten, daß es gelingen wird, das „Pepsin" in eine Reihe spezi- 

 fisch abgestimmter Fermente aufzulösen, und es wird sich dabei vielleicht 

 auch ein für Kasein spezifisches proteolytisches Ferment auffinden lassen. 

 Nach der Vollendung der bereits in Aussicht gestellten Fortsetzung von 

 Pollaks Untersuchungen wird es Zeit sein, die Beziehungen der von mir 

 näher beschriebenen Fermentwirkung zum „Pepsin" einer endgültigen Prü- 

 fung zu unterziehen. 



Durch diese Versuche war somit erwiesen , daß die Lab- 

 extrakte ein für Kasein spezifisches proteolytisches Ferment ent- 

 halten. Diese Spezifität erinnert an ein anderes Ferment des 

 tierischen Verdauungskanals, das Erepsin, von dem durch Cohn- 

 heims 10 ) Untersuchungen bekannt ist, daß es unter den oben 

 genannten Eiweißkörpern ebenfalls nur Kasein anzugreifen vermag. 

 Eine Entscheinung darüber ließ sich von der Untersuchung des 

 Verhaltens meiner Labextrakte gegen Albumosen erwarten. Wäh- 



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