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Über das Nukleoproteid des Blutserums. 



Von Dr. Gr. Liebermeister (Köln). 

 Aus dem physiologisch-chemischen Institut zu Straßburg. 



Bei seinen eingehenden Untersuchungen über das Fibrinferment 

 stieß Pekelharing 1 ) im Rinderblutserum auf geringe Mengen 

 eines Nukleoproteids, das er — mit welchem Rechte, soll hier nicht 

 erörtert werden — für das Zymogen des Fibrinferments ansprach. 

 Es schied sich neben Globulin bei Verdünnen des Serums mit 

 Wasser und Zusatz von Essigsäure aus. Durch vorsichtigen weiteren 

 Zusatz von Essigsäure ging das Globulin wieder in Lösung, das 

 zurückbleibende Nukleoproteid konnte dann leicht durch eine Spur 

 Alkali in Lösung gebracht werden. Bei Pepsinverdauung spaltete 

 es Nukleiu ab. 



Huiskamp 2 ) reinigte das durch Verdünnen und Essigsäure- 

 zusatz gefällte Nukleoproteid durch wiederholtes Lösen in möglichst 

 wenig Ammoniak und Fällen mit Calciumchlorid. Die mit Alkohol 

 und Äther ausgewaschene Substanz enthielt 1,853 Proz. Asche und 

 0,639 Proz. Ca. Der Phosphorgehalt schien gering zu sein, und 

 Huiskamp hält eine Verunreinigung seines Produktes mit Globulin 

 nicht für ganz ausgeschlossen. 



Allem Anscheine nach haben Freund und Joachim 3 ) den 

 gleichen Körper bei Untersuchung der Eiweißstoffe des Blutserums 

 von Mensch, Pferd und Rind erhalten. Er fand sich in kleiner 

 Menge in der durch Dialyse ausfallenden Euglobulinfraktion und 

 ließ sich vom wasserunlöslichen Euglobulin durch seine Unlöslich- 



>) Zentralhl. f. Physiol. 9, 102. 



2 ) Zeitschr. f. physiol. Chem. 32, 191. 



a ) Physiol. Zentr. 1902, S. 397 ; Zeitschr. f. physiol. Chem. 36, 407. 



