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gezeigt worden, daß den Globulinen des Eierklars und Blutserums, 

 dem Fibrin, dem Serumalbumin, den Eiweißkörpern der Milch und 

 anderer Sekrete diese Fähigkeit abgeht. Durch Pepsinspaltung 

 geht sie dem Ovalbumin und wahrscheinlich auch den anderen 

 aktiven Substanzen verloren. Demgemäß bilden Witte-Pepton und 

 käufliche Hemialbumose keinen H 2 S. Inaktiv erweisen sich ferner 

 Gelatine und Hefenuclein. Alle diese Angaben gelten für Ver- 

 suche bei Zimmertemperatur oder 40°. 



Rösing und kürzlich Abelous und Ri baut haben angegeben, 

 daß einige dieser inaktiven Eiweißkörper beim Kochen mit Schwefel 

 H 2 S bilden und setzen diesen Vorgang der bei niederer Temperatur 

 verlaufenden Reaktion gleich. Wir halten das nicht für zulässig, 

 weil beim Erhitzen eines Eiweißkörpers mit Wasser und Schwefel 

 auf 100° zwei andere Reaktionen stattfinden können, die mit der 

 oben geschilderten Einwirkung von Schwefel auf Eiweiß nicht 

 identisch sind. 



Zunächst wissen wir, daß gewisse Eiweißkörper beim einfachen 

 Kochen mit Wasser schon H 2 S abspalten. Längst bekannt ist das 

 für das Keratin. Eierklar spaltet bei mehrstündigem Kochen ganz 

 erhebliche Mengen von H 2 S ab [Rubner 14 ]. Niemann 16 ) hat 

 gezeigt, daß beim Kochen des Fleisches von Fischen, Hummern 

 und Krebsen H 2 S abgespalten wird und bei einer Reihe pflanzlicher 

 Nahrungsmittel nicht bloß H 2 S, sondern auch Merkaptan entweicht. 

 Es genügt also bei vielen Eiweißkörpern schon die Siedetemperatur, 

 um eine Abspaltung von H 2 S zu bewirken, ohne daß ein Zusatz 

 von Schwefel erforderlich ist. 



Aber selbst wenn für einen Eiweißkörper festgestellt ist, daß 

 er beim einfachen Erhitzen mit Wasser keinen H 2 S abspaltet, so 

 ist die Bildung beim nachherigen Zusatz von Schwefel kein Be- 

 weis dafür, daß hierbei der Eiweißkörper beteiligt ist. Denn 

 schon Schwefel allein bildet beim Kochen mit Wasser 

 H 2 S. Wasser wird durch Schwefel jeder Art bei seiner Siede- 

 temperatur zerlegt, und kocht man eine gewisse Menge Schwefel 

 mit Wasser, indem man von Zeit zu Zeit das Verdampfte ersetzt, 

 so läuft die H 2 S-Bildung ununterbrochen fort. Dieses Verhalten 

 des Schwefels gegen Wasser ist schon längst beschrieben worden, 

 so von Geitner 17 ) und später von J. Boehm 18 ) und Cross und 

 Higgin 19 ). Die Bildung von H 2 S beim Kochen von Eiweißkörpern 

 mit Schwefel hat nach diesen Darlegungen wahrscheinlich andere 

 Ursachen, als der in unseren Versuchen beobachtete Vorgang. 



Wie läßt sich die auffallende Erscheinung der FLS-Bildung 

 erklären? Bei Erörterung dieser Frage wollen wir wesentlich die 



