Über die Wirkung des Schwefels auf Eiweißkörper. 229 



am Eierklar gewonnenen Erfahrungen berücksichtigen, da hier die 

 Verhältnisse am einfachsten sind. Daß der Vorgang nicht fermen- 

 tativer Natur ist, geht aus unseren Versuchen und denen von 

 Abelous und Ribaut deutlich hervor und somit erübrigt sich 

 ein Eingehen auf die Philothion-Hypothese de Rey-Pailhades. 

 Nasse und Rösing betrachten den Prozeß als eine Oxydation 

 des Eiweißes, indem sie annehmen, daß es sich durch Aufnahme 

 eines Hydroxyls aus dem Wasser oxydiere. Das Hydroxyl soll 

 an Stelle eines Wasserstoffatoms im Eiweißmolekül treten und 

 dieses H-Atom mit dem restierenden H-Atom des Wassers mit 

 Schwefel HiS bilden. Als Beispiele dieses Vorganges ziehen 

 Nasse und Rösing die Oxydation von gewissen Aldehyden zu 

 den entsprechenden Säuren heran. In der Tat läßt sich zeigen, 

 daß bei der Autooxydation von Benzaldehyd, Acetaldehyd oder 

 Önanthol in Gegenwart von Schwefel und Wasser H 2 S entsteht. 

 Nach Englers 20 ) Untersuchungen ist bei diesen Körpern der 

 Prozeß der Autooxydation anders aufzufassen, als Nasse und 

 Rösing sich vorgestellt haben. Ein O-Molekül vereinigt sich unter 

 Austritt des labil gebundenen H mit dem Autooxydator zu 

 Superoxyd. Wir können uns nun denken, daß eine Anzahl der 

 labilen H- Atome, anstatt Wasserstoffperoxyd zu bilden, sich mit 

 dem anwesenden Schwefel zu H 2 S vereinigten. 



X> C 6 H 6 C< 



2 C 6 H 5 (V + II + S = >0 + H 2 S. 



\H C 6 H 6 C^ 



Bamberger 21 ) hat bei der Autooxydation verschiedener 

 Arylhydroxylamine ebenfalls die reduzierende Wirkung der labilen 

 H- Atome beobachtet; es traten neben den Hauptprodukten (Azoxy- 

 bzw. Nitrosoverbindungen) in geringer Menge Arylamine auf. 

 Auffallender Weise war es uns nicht möglich, bei der Auto- 

 oxydation von Phenylhydroxylamin in Gegenwart von Schwefel 

 H 2 S zu erhalten. 



Gegen die Ansicht Nasses, den wirksamen Eiweißkörper als 

 einen Autooxydator nach dem Muster des Benzaldehyds und anderer 

 Aldehyde aufzufassen, läßt sich folgendes einwenden. Die H 2 S- 

 Bildung verläuft beim Benzaldehyd viel träger, als beim Ovalbumin. 

 Sie tritt nur bei Belichtung auf, während die H 2 S-Bildung durch 

 Eiweiß im Dunkeln wie im Sonnenlicht mit gleicher Geschwindig- 

 keit verläuft. Darauf, daß es nicht gelingt, bei der supponierten 

 Autooxydation des Ovalbumins Wasserstoffperoxyd nachzuweisen, 

 wollen wir kein Gewicht legen, da eine Zerstörung desselben 



