352 Kammann, 



Verhalten des Toxins gegen Enzyme. 



0,2 g Roggenpollen -Protein wurden in 5 ecm 0,8proz. Kochsalz- 

 lösung, der 0,25 Proz. Phenol zugesetzt war, gelöst, mit 2 com einer 

 5proz. Trypsinlösung versetzt und die ganze Flüssigkeit mit 2 Tropfen 

 verdünnter Sodalösung schwach alkalisch gemacht. Nach ötägigem 

 Stehenlassen bei 37°, während welcher Zeit wiederholt geprüft wurde, 

 ob noch Alkaleszenz vorhanden war, wurde der Versuch unterbrochen. 

 Es hinterblieb ein schmutzig-schwarzer Rückstand, der mit Alkohol und 

 Äther behandelt und getrocknet wurde. In 0,8 proz. NaCl aufgeschwemmt, 

 lieferte die Lösung starke Reaktion nach Moli seh, aber nur schwache 

 Biuret- und Xanthoproteinreaktion. Die physiologische Wirkung war in der 

 Stärke 1 : 1000 noch ziemlich heftig. Die ursprüngliche Lösung wurde 

 mit Ammonsulfat auf Ganzsättigung gebracht, der nach einiger Zeit ent- 

 standene, geringe Niederschlag abzentrifugiert und gegen destilliertes 

 Wasser dialysiert bis zum Verschwinden der Schwefelsäure -Reaktion. 

 Die zurückgebliebene, trübe Lösung gab gute Probe nach Molisch 

 und Biuretreaktion. 



Die physiologische Wirksamkeit der aus der Ammonsulfat- 

 fällung erhaltenen Lösung war schwach, aber deutlich. Das 

 Filtrat der Ammonsulfatganzsättigung war physiologisch völlig 

 unwirksam. 



Ahnlich verhält sich das Toxin der Pepsinsalzsäureverdauung 



gegenüber. 



0,2 g Protein wurden unter Zusatz von 0,25 Proz. Phenol in 5 cem 

 physiologischer Kochsalzlösung gelöst, vom Ungelösten abzentrifugiert 

 und die klare Flüssigkeit mit 2 cem 10 proz. Pepsinsalzsäurelösung 

 versetzt. Nach. 24 stündigem Stehen bei. 37° fielen hellbräunliche Flöckchen 

 aus, die abzentrifugiert wurden und in später zu erörternder Weise unter- 

 sucht wurden. Im übrigen war die weitere Verarbeitung dieselbe wie 

 beim Trypsinversuch. Der durch Ammonsulfatganzsättigung erhaltene 

 Niederschlag gab schöne Biuret- und Xanthoproteinreaktion, schwache 

 Probe nach Moli seh und war physiologisch schwach wirksam. Das 

 Filtrat hiervon gab ebenfalls noch rötliche Biuretreaktion, war aber 

 physiologisch unwirksam. 



Die bei der Pepsinverdauung ausgeschiedenen Flöckchen, die oben 

 erwähnt sind, waren in Wasser unlöslich, dagegen löslich in verdünnten 

 Alkalien, aus denen sie beim Ansäuern mit verdünnter Essigsäure wieder 

 ausfielen, ihre Lösung in ganz schwach ammoniakhaltiger Kochsalz- 

 lösung zeigte die gewöhnlichen Fällungs- und Farbenreaktionen der 

 Eiweißkörper. Beim Schmelzen mit Soda und Salpeter wurde mit Molyb- 

 dänmischung eine starke Phosphorsäurereaktion erzielt; auch konnte 

 in der Schmelze eine Spur Eisen nachgewiesen werden, aber kein 

 Calcium, so daß der Phosphor als organisch gebunden betrachtet werden 

 muß. Auf Grund dieser Befunde*) muß der vorliegende Eiweißkörper 

 als ein Nukleoalbumin angesprochen werden. Physiologisch ist (Ins 

 Xnkleoalbumin völlig unwirksam, kommt also für das eigentliche Heu- 

 fiebertoxin nicht in Betracht. 



*) Siehe Cohnheim, „Chemie der Eiweißkörper". 



