Hbcr das Vorkommen von Amide spaltenden Enzymen usw. 385 



Pflanzenteilen ganz ohne Beteiligung der Tyrosinase vor sich geht, 

 und demnach erscheint mir das regelmäßige Zustandekommen 

 des Tyrosinabbaues durch diese Oxydase ausgeschlossen. Ich will 

 diesen Punkt in einer späteren Abhandlung näher erörtern, in 

 welcher die Ergebnisse meiner seit Jahren fortgesetzten Studien 

 über die Bildungsweise der Enzyme in assimilierenden und 

 wachsenden Pflanzenorganen ausführlich dargestellt werden. Meine 

 Ansicht wurde ferner durch die neuen Versuche K. Saitos*) 

 bestätigt, der fand, daß das Auftreten der Ammoniak- und Tyro- 

 sinase-Reaktion in tyrosinhaltigen Kulturlösungen mehrerer Schim- 

 melpilze keinen Parallelismus aufweist, so daß die Desamidierung 

 des Tyrosins wohl nicht als Funktion des genannten Enzyms ange- 

 sehen werden darf. 



Aus dem Pflanzenreich ist bisher, abgesehen von dem eben 

 besprochenen fraglichen Fall und der Urease, dem längst bekannten 

 harnstoffspaltenden Enzym, kein Ammoniak abspaltendes Enzym 

 bekannt. 



Hingegen liegen einschlägige Beobachtungen auf tierphysio- 

 logischem Gebiete vor. M. Jacoby**) hat eine deutliche Zunahme 

 des Ammoniak-N in dem unter Toluolzusatz aufbewahrten Leber- 

 saft beobachtet, und dies auf Enzymwirkung zurückgeführt. Er 

 fand ferner, daß eine Vermehrung des Amidstickstoffes und zwar 

 auf Kosten des Aminosäurestickstoffes erfolgt. 0. Loewi***) hatte 

 schon früher nachgewiesen, daß Glykokoll und Leucin unter 

 Einwirkung des Lebersaftes einen alkoholätherlöslichen , mit 

 einer leicht abspaltbaren Amidgruppe versehenen Körper liefern. 

 Nach Jacoby übt jedoch das Leberenzym keine Einwirkung auf 

 Glykokoll aus. Unter den Produkten der Eiweißspaltung durch 

 die proteolytischen Enzyme tritt öfters Ammoniak auf, wie es 

 von Hirschlerf), Kutsch er ff) u. a. für tryptische und von 

 Zunzfff) für peptische Eiweißverdauung nachgewiesen wurde. 

 Wir können jedoch bei diesen Fällen, wegen der großen Kom- 

 pliziertheit des Eiweißmoleküls, keine Einsicht in den Chemismus 

 der Ammoniakabspaltung gewinnen. Bekanntlich sind Trypsin 

 und Pepsin völlig wirkungslos auf Aminosäuren. Amide und 



*) K. Saito, Botanical Magazine (Tokio). No. 201. Nov. 1903. 

 **) M. Jacoby, Über die fermentative Eiweißspaltung und Ammoniak- 

 bildung in der Leber. Zeitschr. f. physiol. Chemie 30, 149. 



***) 0. Loewi, Über das harnstoffbildende Ferment der Leber. Zeitschr. 

 f. physiol. Chemie 25, 511. 



t) A. Hirschler, Zeitschr. f. physiol. Chemie 10, 302. 

 ff) F. Kutscher, Endprodukte der Trypsinverdauung. 1899. 

 ftf) E. Zunz, Zeitschr. f. physiol. Chemie 28, 132. 

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