126 A. Nürnberg, 



Oswald 1 ) hat durch Spalten des Jodeiweißes (aus rohem Hühner- 

 eiweiß) mit siedendem Barytwasser ein Jodprodukt dargestellt, das beim 

 Schmelzen mit Alkali keinen Skatol- bzw. Indolgeruch entwickelte. Auf 

 Grund der Untersuchungen der jodierten Proto- und Heteroalbumosen, 

 die sich wenig voneinander im Jodgehalt unterschieden , während sie 

 nach Picks Angaben im Tyrosin- und Tryptophangehalt sehr verschieden 

 sind, kommt Oswald zur Ansicht, daß „das Jod sich nicht ausschließ- 

 lich, wenn überhaupt , an das Tyrosin anlagert. Ebenso dürfte es sich 

 nicht ausschließlich mit dem indolliefernden Komplex verankern". 

 Später konnte Oswald-) diese Ansicht dadurch unterstützen, daß er 

 die tryptischen Spaltungsprodukte des Thyreoglobulins (jodfrei) nach 

 Entfernung des Tyrosins zu jodieren vermochte. Zum Schluß spricht 

 er die Vermutung aus, daß vielleicht das Phenylalanin die zweite jod- 

 bindende Gruppe im Eiweißmolekül ist, und nimmt an, daß das Jod 

 ausschließlich oder vorwiegend in den aromatischen Kern eintritt. 



Henze : '') fand, indem er die Spaltungsprodukte des Gorgonins 

 untersuchte, daß die Drechse Ische Gorgosäure eine positive Xantho- 

 proteinreaktion und eine negative Millonsche Reaktion gibt. Daraus 

 schließt er, daß die Jodgorgosäure mit einer Jodaminobuttersäure nicht 

 identisch ist und einen aromatischen Kern enthält. Ob man nach Weg- 

 nahme des Jods durch Erhitzen unter Druck einen positiven Ausfall 

 der Millon sehen Reaktion mit Gorgosäure erzielt, konnte Henze wegen 

 Mangel am Material nicht feststellen. Schon Blum 4 ) hat den negativen 

 Ausfall der Adam kie wie z sehen Reaktion mit Jodeiweiß notiert. 

 Später ist es Roh de 5 ) gelungen, die bei dieser Reaktion, sowie mit 

 dem Ehrlich sehen Paradimethylamidobenzaldehyd reagierende Atom- 

 gruppe der Eiweißkörper im Tryptophan (Skatolarainoessigsäure nach 

 Hopkins und Cole 6 ), bzw. Indolaminopropionsäure nach Ellinger 7 ) 

 zu erkennen. 



Jodeiweißkörper und iodiertes Tryptophan geben, wie Roh de 8 ) 

 festgestellt hat, keine Ehrlich sehe Reaktion. Er hebt die Annahme 

 einer Jodierung der Indolgruppe im Eiweißmolekül als sehr wahr- 

 scheinlich hervor. 



Wie aus den vorgeführten Literaturangaben ersichtlich ist, kommen 

 als jodbindend im Eiweißmolekül in erster Linie die aromatischen Gruppen, 

 namentlich jene des Tyrosins und Tryptophans, in Betracht. Dabei ist 

 es sehr wahrscheinlich, daß Jod wenigstens von zwei Gruppen im Jod- 

 eiweißkörper gebunden wiud. 



Ich hatte mir auf Veranlassung und unter Leitung von Professor 

 I). Kurajeff zur Aufgab«; gemacht, den Jodeiweißkörper der Schild- 

 drnse und dessen Spaltungsprodukte näher zu untersuchen. Obwohl 



l ) Diese Beitrag 91. 



*) Ebenda 51 I. 



| Zi :• ehr. I. physiol. Chem. 38, 3G<>. 

 ') Ebenda 24, I 

 Ebenda 44, L61. 



i Jonrn. oi Physiology :iT, n 



| Zeitschr. f. physiol. Chem. 43, 825, 



, I. c. 



