56 Dr. Martin Jacoby, 



Die beim Riciu 1 ), wenigstens solange es nicht vom Eiweifs 

 getrennt ist, und beim Antiricin beobachtete, erhebliche Resistenz 

 gegen die Trypsinverclauung führt nicht nur zu dem praktischen 

 Resultat einer vollständigeren Isolierung, sondern bietet auch 

 einiges theoretisches Interesse. Da die Möglichkeit besteht, dafs 

 diese Resistenz darin begründet ist, dafs den Substanzen die 

 Struktur mangelt, welche als Angriffspunkt für das Ferment nötig 

 ist, so ist ein Hinweis auf einen analogen Fall von Interesse. 

 Schwarz 2 ) hat neuerdings mitgeteilt, dafs Aldehydeiweifsverbin- 

 dungen gegen Trypsin resistent sind, und gelangte zu der An- 

 schauung, dafs Trypsin an derselben Stelle des Eiweifsmoleküls 

 angreift, an der die Aldehydgruppe eintritt. Nun habe ich, an 

 die Mitteilung von Salkowski a ) anknüpfend, wonach das Diphtherie- 

 toxin eine gewisse Schädigung durch Salicylaldehyd erleidet, eiweifs- 

 haltige Ricinlösungen mit Salicylaldehyd behandelt, um vielleicht 

 auf diesem Wege Riciutoxoide darzustellen. Es ergab sich jedoch, 

 dafs Salicylaldehyd, ebenso wie Trypsin, in keiner Weise die 

 Giftigkeit des eivveif shaltigen Ricins herabsetzt , während das 

 eiweifsfreie Ricin noch nach dieser Richtung geprüft werden mufs. 



Das Verhalten von Toxinen und Antitoxinen gegenüber pro- 

 teolytischen Fermenten hat auch weiterhin dadurch an Interesse 

 gewonnen, dafs man neuerdings, dem Vorgange Buchners folgend, 

 derartigen Enzymen eine Stelle in den Toxin- resp. Antikomplexen 

 einräumt. Für die Bakterientoxine, Antitoxine, das Ricin und 

 Antiricin liegt jedenfalls kein Anlafs vor, sich entsprechende 

 Vorstellungen zu bilden. Erwähnen möchte ich hier Beob- 

 achtungen, welche zeigen, dafs das gegen Trypsin noch resistente 

 Ricin auch dann nicht durch das Ferment zerstört wird, wenn 

 beide durch ein Bindeglied einander genähert werden. 



Die Frage wurde mit folgender Versuchsanordnung geprüft: 



Cushny hat beobachtet, dafs gelöstes Ricin sich auf Fibrin 

 niederschlägt, so dafs es durch Wasser oder Kochsalzlösung nicht, 

 wohl aber durch Soda wieder in Lösung gebracht werden kann. 

 Derartige mit Ricin beladene Fibrinflocken habe ich nach den 

 Angaben Cushnys hergestellt und sie gut ausgewaschen in 

 Trypsinlösung gebracht. Aber auch das so fixierte Ricin widerstand 

 der Einwirkung des Trypsins. Das Fibrin wurde allmählich ver- 

 daut, dabei ging Ricin in Lösung, wurde aber nicht zerstört. 



') Arch. f. exper. Path. u. Pharm. 46. 



2 ) Zeitschrift f. physiol. Chemie 31. 



3 ) Berliner Min. Wochenschr. 1898. 



