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Dr. Leo Langstein, 



N 



Asche 



Bemerkungen 



Präp. I, 8 mal 

 umkrystallis. 



Präp. II, 1 mal 

 umkrystallis. 



Mittel 



52,43 



52,47 

 52,46 



52,49 

 52,46 



7,26 



7,19 

 7,19 



7,14 

 7,19 



15,22 



15,36 

 15,29 



15,31 



15,29 



1,32 



1,38 

 1,31 



1,35 

 1,34 



23,77 



23,60 

 23,75 



23,71 

 23,72 



0,101 



0,121 

 0,098 



0,103 



ge- 



im Vakuum 

 trocknet 



bei 100° getrockn. 



im Vakuum ge- 

 trocknet 



bei 100° getrockn. 



Die Übereinstimmung der Zusammensetzung der zwei Präparate 

 ist so befriedigend, dafs von weiterem Umkrystallisieren abgesehen 

 wurde. Die Zahlen stimmen sehr nahe zu den von Schulz er- 

 haltenen. Sie weichen jedoch sowohl von der ursprünglichen An- 

 gabe von Hofmeister, wie auch von jenen von Hopkins- 

 Pin kus und von Osborne und Campbell weiter ab, als durch 

 erlaubte Analysenfehler erklärt werden kann. Ich kann jedoch auf 

 diesen Punkt erst eingehen, soweit dies nötig ist, wenn ich über 

 die Zusammensetzung der das Ovalbumin begleitenden Eiweifs- 

 körper gesprochen habe. 



C. Der nichtkrystallisierende Albuminanteil. 



Wenn es auch gelingt, durch das Verfahren von Hopkins 

 und Pinkus mehr als die Hälfte des Eialbumins in krystallisiertem 

 Zustand zu erhalten, so ist das für den anderen Teil unmöglich. 

 Es handelt sich nun darum, zu entscheiden, ob dieses nicht zur 

 Krystallisation kommende Albumin seiner Zusammensetzung nach 

 mit dem krystallisierten identisch ist, beziehungsweise einen aus 

 äufseren Gründen nicht mehr zur Krystallisation gelangenden Rest 

 desselben darstellt, oder aber einen anderen Eiweifskörper. Um 

 ihn zu isolieren, schlug ich folgendes Verfahren ein. 



Nachdem sich aus der Mutterlauge, die das krystallisierende 

 Albumin abgeschieden hatte, keine Krystalle nach monatelangem 

 Stehen mehr ausschieden, wurde sie gegen fliefsendes Wasser bis 

 zur fast vollständigen Entfernung der Schwefelsäurereaktion dialy- 

 siert und dann bei ca. 50 bis 60° auf dem Wasserbade erhitzt. 

 Dabei schied sich ein Teil des in der Lösung vorhandenen Albumins 

 in Flocken aus, der abfiltriert und gesondert untersucht wurde. 

 Ein anderer Teil koagulierte erst bei einer Temperatur von un- 

 gefähr 20°. Beide Teile wurden tagelang mit heifsem Wasser bis 

 zum Verschwinden der Schwefelsäurereaktion und bis zum negativen 



