Zur Kenntnis der Einwirkung der Enzyme aufeinander. 



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frische Lösung von 0,1 g Pepsin in 15 ccm Wasser für die Probe 5 her- 

 gestellt. Aus jeder dieser 9 Proben wurden 10 ccm in ein Probiergläschen 

 übergegossen, mit 5 ccm einer Lösung von Hühnereiweifs in 0,2proz. Salzsäure 

 versetzt und sechs Stunden im Thermostaten digeriert. Die Menge des 

 unverdauten Eiweifses wurde gewichtsanalytisch bestimmt. Die Kontroll- 

 probe 10 enthielt nur 5 ccm der Eiweifslösung. 



Tabelle VI. 



Nummer 



2 proz. 





2 proz. 



Eiweifslös. 



Gewicht des 



Pepsin- 



Na OH 



Trypsin- 



in 2 proz. 



unverdauten 



der Probe 



lösung 





lösung 



Salzsäure 



Eiweifses 





com 



Proz. 



ccm 



ccm 



g 



1 



5 



0,00 



gekocht 5 



5 



0,1070 



2 



5 



0,01 



5 



5 



0,1308 



3 



5 



0,05 



5 



5 



0,1400 



4 



5 



0,10 



5 



5 



0,1430 



5 



5 



0,00 



5 



5 



0,0699 



6 



5 



0,00 



ungekocht 5 



5 



0,1410 



7 



5 



0,01 



5 



5 



0,1525 



8 



5 



0,05 



5 



5 



0,1455 



9 



5 



0,10 



5 



5 



0,1498 



10 







0,00 







5 



0,1395 



Es folgt aus den in Tabelle VI vorliegenden Resultaten, dafs 

 0,05 Proz. und 0,10 Proz. Na OH das Pepsin zerstören, 0,01 Proz. 

 dessen Wirkung bedeutend schwächt, der Zusatz von frischem 

 Trypsin noch bedeutendere Schwächung bewirkt. Aber auch ohne 

 Natronlauge wirkt eine frische Trypsinlösung auf das Pepsin ein, 

 wie es aus dem Vergleiche der Versuche 1 und 6 folgt. 



Das zu grofse Gewicht des Eiweifses in den Proben 7, 8 und 9 rührt 

 daher, dafs die Trypsinlösung koagulierende Eiweifsstoffe enthält, welche 

 mit dem Hühnereiweifs zusammen gewogen wurden. In den Proben 1 bis 4 

 wurden dagegen die nach dem Aufkochen filtrierten Trypsinlösungen zugesetzt. 

 Der Vergleich der Proben 1 und 5 beweist, dafs das Pepsin schon durch 

 die Wirkung des Wassers geschwächt wurde. 



Es folgt aus diesen Versuchen, dafs das Pepsin unter der 

 Wirkung des Trypsins geschwächt wird. Das Trypsin unterstützt 

 ferner die zerstörende Wirkuno- des Alkalis. 



3. Über die Wirkung der proteolytischen Fermente auf 

 das Labferment. 



Bei der Untersuchung der Wirkung des Pepsins und des 

 Trypsins auf das Labferment wurde eine lproz. Lösung der 

 Hansen sehen Käselabtabletten angewendet. 



