XXIX. 



Über die jodbindende Gruppe der Proteinstoffe. 



Von A. Oswald. 



(Aus dem chemischen Laboratorium der medizinischen Klinik in Zürich.) 



1. Über Jodierung von Kasein und Leim. 



Wie aus Picks Beobachtungen*) hervorgeht, sind die Proto- 

 und die Heteroalbumose in ihrem Bau wesentlich voneinander ver- 

 schieden. Die Protalbumose enthält wenig Diaminosäuren, wenig 

 oder gar kein Leucin, kein Glykokoll, wohl aber viel Monaminosäuren 

 und viel tyrosin- und indolliefernde Komplexe. Die Heteroalbumose 

 dagegen ist reich an Diaminosäuren, an Leucin und Glykokoll, ent- 

 hält aber mir sehr wenig tyrosin- und indolliefernde Gruppen, wohl 

 aber Phenylalanin. 



Während die Protalbumose bei der Trypsinverdauung leicht 

 und ganz gespalten wird, so wird die Heteroalbumose durch Trypsin 

 nur schwer und wenn überhaupt, nur durch langdauernde Ver- 

 dauung über die Peptonstufe hinaus zersetzt. Auch gegen andere 

 Einwirkungen, wie die von Pepsinsalzsäure und Alkali, ist die Hetero- 

 albumose anscheinend resistenter. 



Trotz dieser Verschiedenheiten zeigen diese beiden Körper in 

 gewisser anderer Beziehung kein sehr abweichendes Verhalten. So 

 ist, wie ich kürzlich dargethan habe, ihr Jodbindungsvermögen kein 

 auffallend differentes. Der Unterschied beträgt blofs 2 Proz. Jod. In 



*) Zur Kenntnis der peptischen Spaltungsprodukte des Fibrins. I. Teil. 

 Zeitschr. f. physiol. Chem. 28, 219 (1899) und IL Teil: Die sogenannten 

 Deuteroalbumosen. Diese Beiträge 2, 481 (1902). 



