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Über die Oxydationsprodukte des Glycylglycins. 



Von Dr. Leo Pollak (Wien). 



Aus dem physiologisch-chemischen Institut zu Straßburg. 



In einer jüngst erschienenen Arbeit über den oxydativen 

 Abbau der Eiweißkörper spricht v. Fürth*) die Hoffnung aus. 

 daß es gelingen dürfte, auf diesem Wege die Kenntnisse hin* 

 sichtlich des Zusammenhanges der bereits bekannten Elementar- 

 komplexe des Eiweißes, namentlich hinsichtlich der Bindung der 

 Stickstoffatome zu erweitern. Wenn wir an der von Hofmeister 

 und E. Fischer entwickelten Vorstellung über den Aufbau der 

 Eiweißkörper aus glycylglycinartigen Ketten festhalten, scheint es 

 zweckdienlich, derartigen Untersuchungen von den einfachsten 

 Verbindungen aus, gleichsam von unten her, entgegenzukommen, 

 d. h. die Oxydationsprodukte der einfachsten Typen dieser Ver- 

 bindungen (der Peptide) zu studieren. Ich habe deshalb auf Auf- 

 forderung von Herrn Prof. Hofmeister die Oxydation des 

 niedrigsten Peptids, des Glycylglycins, mit Calciumpermanganat 

 in Angriff genommen. 



Das zu den Versuchen verwendete Glycylglycin wuirde nach 

 der Methode von E. Fischer**) dargestellt. Das aus dem Glycin- 

 anhydrid nach Vorschrift dargestellte salzsaure Glycylglycin wurde 

 mit Silberoxyd in die freie Aminosäure übergeführt, die Identität 

 und Reinheit des Präparates durch sein Verhalten beim Erhitzen 

 (Bräunung bei 210°, Zersetzung zwischen 215 und 220°) festgestellt. 



26 g Glycylglycin werden in 200 ccm destilliertem Wasser gelöst 

 (schwach alkalische Reaktion) und hierauf 72 g Calciumpermanganat in 

 100 ccm Wasser gelöst, unter Eiskühlung langsam zutropfen gelassen, 

 das ist die für 4 Atome O auf 1 Mol. Glycylglycin berechnete Menge. 

 Während der Oxydation tritt starker Blausäuregeruch auf. Nach 

 24 stündigem Stehen bei Zimmertemperatur wird vom Manganschlamm 



*) Diese Beiträge 6, 296. 

 **) Ber. d. deutsch, ehem. Ges. 34, 2868. 



