Über die morphogenetische Reaktion des Darmkanals usw. 327 



Mit großer Wahrscheinlichkeit kann ich nun andere chemische 

 Reize als diejenigen der Eiweißkörper ausschließen. Die Unter- 

 schiede in dem Gehalte an Salzen z. B., wie sie angegeben werden, 

 sind bei den benutzten Nahrungsstoffen zu klein, um die auffälligen 

 Unterschiede der Darmlängen bewirken zu können. Die älteren 

 Versuche 2 ) mit übermäßiger Darreichung der in Pflanzenkost vor- 

 kommenden Salze bürgen dafür, daß man kaum mit ihrer Ein- 

 wirkung rechnen kann. 



Die neueren Untersuchungen über die chemischen Unterschiede 

 zwischen den Eiweißkörpern verschiedener Muskeln unter- 

 stützen vollkommen meine Behauptung, von Fürth 8 ) hat in den 

 Muskeln von Oktopoden, Sepien und Holothurien kein typisches 

 Myosin (Koagulationstemperatur unter 50°) gefunden. Nach 

 den weiteren Forschungen desselben Autors, sowie nach den 

 systematischen Untersuchungen H. Przibrams an zahlreichen 

 Vertretern verschiedener Tierklassen 4 ) ist bei den Wirbellosen auch 

 kein typisches Myogen vorhanden; ebensowenig konnte das im 

 Muskelplasma gewisser Wirbeltiere präformierte lösliche Myogen- 

 fibrin mit Sicherheit bei irgendwelchem wirbellosen Tiere nach- 

 gewiesen werden. 



In Übereinstimmung mit diesen Ergebnissen der 

 chemischen Forschung, welche einen bedeutenden Unter- 

 schied in den Eiweißkörpern der Wirbeltiere und der Wirbellosen 

 klarlegen, zeigen unsere Messungen der Darmlänge bei 

 den mit Fleisch von Wirbeltieren und Wirbellosen ge- 

 fütterten Kaulquappen große Abweichungen. 



Es läßt sich auf Grund unserer morphogenetischen Reaktion 

 behaupten, daß zwischen den Muskeleiweißkörpern der 

 einzelnen Wirbellosentypen weit größere chemische 

 Differenzen vorkommen werden, als zwischen den einzelnen 

 Wirbeltierklassen sichergestellt worden sind. Wir möchten 

 deshalb die Aufmerksamkeit der chemischen Spezialforscher be- 

 sonders auf die Eiweißkörper der Anodontamuskeln und der Krebs- 

 muskeln lenken. 



Betreffs der Unterschiede der Eiweißkörper in der 

 Muskelsubstanz der Wirbeltiere gibt v. Fürth 8 ) an, daß das 

 lösliche Myogenfibrin sich bei Karpfen und Frosch bereits in vivo 

 vorhanden zeigt, beim Kaninchen erst später auftritt (am nächsten 

 Tage sich aus dem Myogen bildet); das Myoproteid (nach Aus- 

 kochung der Eiweißlösung bei Zusatz von Essigsäure erst bei hoher 

 Azidität ausfallend) wurde mit Sicherheit nur beim Karpfen er- 

 halten, während das Plasma des Frosches nach analoger Behandlung 



