332 Friedr. Obermayer und Ernst P. Pick, 



zu erkennen vermochte, und daß selbst die quantitativen Vorgänge 

 der Fermentspaltung auf diesem Wege wegen der nicht zu ver- 

 meidenden methodischen Fehler nur mit großer Vorsicht verfolgt 

 werden können. Da sie sich jedoch in der Bequemlichkeit ihrer 

 Anwendung den chemischen Methoden vielfach überlegen er- 

 weisen, wurden sie beim Studium des Reaktionsverlaufes von 

 fermentativen Prozessen schon mannigfach angewandt. 



So haben Emil Schütz 1 ) und Schütz und Huppert 2 ) 

 durch polarimetrische Messung des gebildeten Peptons zum ersten- 

 mal 1885 das bekannte Gesetz der Pepsinwirkung gefunden. 

 Tammann 3 ) hat mit Hilfe des Polaristrobometers bei der Wirkung 

 des JErnulsins auf das Arbutin und Koniferin die Abhängigkeit 

 der Menge der gebildeten Spaltungsprodukte von der Ferment- 

 menge verfolgt. Den gleichen Zweck suchte Klug 4 ) mit Hilfe 

 eines von dem Verhalten der Biuretreaktion abhängigen spektro- 

 photometrischen Verfahrens zu erreichen und auch in jüngster Zeit 

 haben Lawrow 5 ), S i e g f r i e d 5a ) , G a m g e e und J o n e s 5b ) 

 und G a m g e e und C r o f t Hill 50 ) den Gang der Spaltung 

 von Eiweißkörpern durch Säuren, Pepsin und Trypsin mittels des 

 Polarimeters kontrolliert. 



Ein anderes ebenfalls für den quantitativen Verlauf proteo- 

 lytischer Fermentspaltungen benutztes Verfahren ist das von 

 Mett 5d ), Borissow 6 ), Jul. Schütz 7 ) und Linossier 8 ) 

 verwendete, bei dem die Länge der verdauten Eiweißsäule mittels 

 einer Lupe gemessen wird. Weniger brauchbar für den quanti- 

 tativen Reaktionsverlauf proteolytischer Fermente, im speziellen 

 der Pepsin-Salzsäure- Verdauung, erwies sich die Gefrierpunkts- 

 bestimmungsmethode, da einer durch den Zerfall des Eiweiß- 

 moleküls eintretenden Zunahme der molekularen Konzentration, 

 welche sich in einer Gefrierpunktdepression ausdrücken müßte, 

 die durch Salzsäurebindung an die entstandenen Spaltungs- 

 produkte erzeugte Verminderung der Molenzahl entgegenwirkt, so 

 daß, wie die Untersuchungen von Friedenthal 9 ) und Oker- 

 Blom 10 ) übereinstimmend lehren, diese Methode keine Auskunft 

 über die stattgehabte Spaltung zu geben vermag. 



Ganz ähnlich hegen die Verhältnisse bei der Prüfung der 

 elektrischen Leitungsfähigkeit; auch hier kann nicht entschieden 

 werden, inwieweit der bloße pep tische Zerfall des Eiweißmoleküls 

 allein die elektrische Leitungsfähigkeit beeinflußt, da auch hier 

 wieder durch die gleichzeitige Bindung der Salzsäure [siehe 

 Sjöqvist 11 )] der Leitungswiderstand vor und nach der Spaltung 

 entweder nahezu gleich bleibt (Friedenthal) oder vergrößert 

 wird (Oker-Blom). 



