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beantwortet. Bei Untersuchung der proteolytischen Fermente 

 verschiedener Bakterien fand er, daß Zusatz verdünnter Lösungen 

 von Sublimat, Karbol-, Salicyl- und Salzsäure, ferner Digestion 

 bei einer Temperatur von 50° durch 24 Stunden auf diese sowie auf 

 Trypsin und zum Teile auch auf Pepsin derart verändernd ein- 

 wirkte, daß sie zwar noch Gelatine, nicht mehr aber Fibrin an- 

 zugreifen vermochten. Unter den für die Erklärung in Betracht 

 kommenden Möglichkeiten erwähnt er auch die einer Verschieden- 

 heit des Leim verdauenden von dem Fibrin spaltenden Fermente, 

 entscheidet sich aber ohne eigentlich ausschlaggebende Gründe 

 dahin, daß die Erscheinung durch bloße Abschwächung des 

 Fermentes (neben der auch in Betracht kommenden nachge- 

 wiesenen Veränderung der Substrate durch die zugesetzten Stoffe] 

 und die geringere Verdaulichkeit des Fibrins gegenüber dem Leim 

 zu erklären sei. 



Im Sinne der spezifischen Natur der proteolytischen Fermente 

 dagegen sind in erster Reihe die Versuche von Jacob y*) zu ver- 

 werten, der feststellen konnte, daß die autoly tischen Fermente 

 der Leber zwar die Eiweißstoffe dieses Organes selbst, nicht aber 

 die nativen Proteide der Lunge zu zerlegen vermögen, welche 

 letztere wiederum der Einwirkung der in der Lunge selbst vor- 

 handenen Enzyme zugänglich sind. Dagegen besitzen die Leber- 

 fermente proteolytische Kraft für die bei der Lungenautolyse 

 gebildeten Albumosen. Diese Befunde führten ihn zur Aufstellung 

 der Begriffe Auto- und Heterolyse, die ja bereits eine Spezifizität 

 proteoly tischer Fermente in oben genanntem Sinne besagen. 



Früher**) schon hatte er zeigen können, daß bei der Leber- 

 autolyse selbst nicht alle Eiweißkörper in gleicher Weise ange- 

 griffen werden, die Globuline vielmehr stärker als die Albumine. 

 Ferner fand J. Schütz***), daß das Hefe trypsin vor allem die 

 Eiweißkörper der Hefe selbst angreift, dann Gelatine gut verdaut, 

 viel schwächer Serumalbumin, Euglobulin und Pseudoglobulin. 



Auch Cohnheimsf) „Erepsin", das von nativen Proteiden 

 nur das Kasein angreift, muß hier erwähnt werden. Auf zahl- 

 reiche andere m der bakteriologischen und zoochemischen Literatur 

 niedergelegte Befunde, welche auf eine ungleiche Angreifbarkeit 

 der einzelnen Eiweißstoffe hinweisen und wohl im Sinne einer 

 Spezifizität der proteolytischen Fermente zu deuten sind, möchte 



*) Diese Beiträge 3, 446. 

 **) Zeitschr. f. physiol. Chemie 30, 199. 

 ***) Diese Beiträge 3, 433. 

 f) Zeitschr. f. physiol. Chemie 35, 134. 



