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Ferdinand Dauwe, 



Versuch XXXII. 

 Versuchsanordnimg wie in Versuch XXXI, nur wurden größere Mengen 

 koagulierten Eiweißes und flüssiges Eiweiß angewandt. Bestimmung des 

 nichtkoagulablen N nach 24 stündiger Extraktion des Pepsins durch das 

 gelöste Eiweiß bei 40°. 



10 g koaguliertes Eiklar 

 mit Pepsin gesättigt , 

 gewaschen 



10 g koaguliertes Eiklar 

 mit Pepsin gesättigt , 

 gewaschen 



Kontrollprobe 



digeriert 



Eiweißlösung 



24 Std. digeriert 



mit 



bei 40° mit 10 Eiweißlös.* 



18° mit 10 

 10 

 10 



10 HCl 0,5 Proz. 



Nicht 

 koagulab- 



ler N 

 (Kjeldahl) 



0,0651 



0,0798 

 0,0153 

 0,0165 



* Eiw.-Lös. — 60 Eierklar -f 40 phys. NaCl-Lösung -f- KH 2 P0 4 zum 

 Neutralisieren. 



Ähnliche Resultate geben natürlich Agargallerten, da sie ihre 

 Pepsinladung schon an Salzsäure abgeben. 



Sehr merkwürdig ist das Verhalten von Kieselgur, die, wie 

 oben in Versuch III erwähnt, ihre Pepsinladung schwer an Salz- 

 säure abgibt, sehr leicht aber an flüssiges Eiweiß. 



Versuch XXXIII. 



Genommen 



digeriert durch 

 24 Std. mit 



mm 



Mett 



Biuret- 



reaktion nach 



Fällung der 



Alkalialb. u. 



Eiweiß 



2 g mit Pepsin be- 

 ladener Kieselgur, 

 gewaschen + Ei- 

 weißlös, durch 24 St. 



Kontrollprobe . . 



30 Eiweißlös. 

 30 



30 HCl 

 30 „ 



lVi 

 



sehr stark 

 sehr schwach 



Die vorigen Versuche lehren, daß mit Pepsin beladenes 

 Eiweißcoagulum seine Ladung an im Überschuß vorhandenes 

 flüssiges Eiweiß fast ganz wieder abgibt, d. h. das Pepsin verteilt 

 sich zwischen dem festen und flüssigen Absorptionsmittel. 



Wenn nun Pepsin in koaguliertes Eiweiß hinein-, und aus diesem 

 wieder in flüssiges herausdiffundieren kann, so erscheint eine 



