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Über die optische Aktivität des Hämoglobins 

 und des G-lobins. 



Von Arthur Gamgee, 



M. D., F. R. S., emer. Prof. der Physiologie am „Owens College. 



Victoria University" 

 und 



A. Croft Hill, M. A., m. B. 



Alle bisher veröffentlichten Beobachtungen über die optische 

 Aktivität der Eiweiß-Substanzen haben ergeben, daß die letzteren, 

 ob vegetabilischer oder animaler Herkunft, ausnahmslos die Polari- 

 sations - Ebene nach links drehen. Ein Fall von Rechtsdrehung 

 oder Inaktivität war bei ihnen bisher nicht bekannt.*) 



Es gibt nun eine Gruppe von Eiweiß-Substanzen, welche, trotz- 

 dem sie Körper von hohem physiologischem und chemischem 

 Interesse umfaßt, hinsichtlich ihrer optischen Aktivität bisher 

 vollkommen vernachlässigt worden ist. Das ist die Gruppe, welche 

 von den deutschen Autoren als „Proteide" bezeichnet worden ist. 

 Diese Gruppe umfaßt jene hochzusammengesetzten Eiweiß -Sub- 

 stanzen, welche mehr oder minder leicht gespalten werden können 

 und dabei einerseits Eiweiß, andererseits Farbstoffe, Nucle'ine 

 oder Nukleinsäuren und, als Zersetzungsprodukte der letzteren, 

 Purinbasen liefern. Die hauptsächlichsten und charakteristischsten 

 Glieder dieser Gruppe sind: 1) die Hämoglobine. und deren Verbin- 

 dungen, 2) die Nucleoproteide und die Nucle'ine. 



Die Proteid - Verbindung „Hämoglobin" zeichnet sich vor 

 allen anderen Gliedern der Eiweißgruppe aus durch ihre Farbe, 

 durch ihre merkwürdige Fähigkeit leicht spaltbare Verbindungen 

 mit Sauerstoff und gewissen anderen Gasen zu bilden, ferner 

 durch die ihr eigentümliche leichte Krystallisierbarkeit und Fähig- 

 keit der Rekrystallisation, dadurch, daß sie sich frei von allen 

 fremden Mineral - Substanzen darstellen läßt, endlich durch 



*) Vgl. die Anmerkung am Schlüsse der folgenden Arbeit. 

 Beitr. z. ehem. Physiologie. TV. 



