292 Carl Oppenheimer und Hans Aron, 



Die Menge des in diesem Sinne als resistent anzusehenden 

 Eiweißes entspricht fast genau der Menge der Globuline des 

 Serunis, wie sie die Fraktionierung mit Hilfe von Natriumsulfat 

 anzeigt. Man könnte deshalb auf die Vermutung kommen, daß 

 es ausschließlich die Globuline sind, die vom Trypsin nicht an- 

 gegriffen werden, wie denn Rostoski*) die Globuline als schwer 

 angreifbar bezeichnet. So wahrscheinlich diese Annahme ist, so 

 ist es doch nicht möglich, sie einwandsfrei zu begründen. Wenn 

 man nämlich die Eiweißstoffe darstellt, die man gemeinhin als 

 Serumalbumin und Serumglobulin bezeichnet, so ist ein so auf- 

 fallender Unterschied in der Resistenz dieser Präparate gegen 

 Trypsin nicht zu konstatieren, daß man daraus jene Annahme 

 bekräftigen könnte (s. Versuche). 



Aber ebensowenig kann man aus dem unbefriedigenden Aus- 

 fall dieser Analysen darauf schließen, daß die Vermutung falsch ist, 

 daß das genuine Serumglobulin doch der Träger der Resistenz ist. 



Man kann sich eben der Annahme nicht verschließen, daß 

 die Manipulationen, die man zur Gewinnung dieser Präparate 

 vornehmen muß, die Einwirkung gesättigter Salzlösungen, die 

 Dialyse usw., doch einen leicht verändernden Einfluß auf die nativen 

 Eiweißstoffe haben, und daß man aus diesen künstlich hergestellten 

 Stoffen nicht ohne weiteres Rückschlüsse auf die Verhältnisse im 

 frischen Serum machen kann. Wenn man bedenkt, daß Koagu- 

 lation des Serumeiweißes die Resistenz sofort aufhebt, und anderer- 

 seits, wie schnell jene künstlichen Präparate ihre Löslichkeit 

 verlieren, in einen dem koagulierten ähnlichen Zustand über- 

 gehen, so wird man auf diese Vergleichung wenig Gewicht legen. 

 Für Veränderungen in der Struktur bei den Aussalzungen sprechen 

 auch die Beobachtungen über Sulfatbildung beim Ausfällen 

 von Serumeiweiß mit Ammonsulfat (Moerner)**) und die Fixierung 

 neuer Fällungsgrenzen beim Serumalbumin (Oppenheim er).***) 



Kurzum, es ist nicht unwahrscheinlich, daß tatsächlich das 

 genuine Serumglobulin der Träger der Resistenz ist, ein Beweis 

 dafür oder dagegen hat sich bisher aber nicht erbringen lassen. 

 Es harmoniert diese Vermutung mit der vielfach vertretenen An- 

 sicht, daß die Globuline in erster Linie die biologische Funktion, 

 die Albumine mehr die des Nahrungseiweißes erfüllen sollen, wofür 



*) Rostoski, Vorl. Mittig. in der Münch. med. Wochenschrift 1903. 

 (Sitzungsber. d. Würzb. Phys. Med. Soz.) 



**) Moerner, Zur Kenntnis der Bindung des Schwefels in den Protein- 

 stoffen. Zeitschrift f. physiol. Chemie 36, 247 (1902). 



***) Oppenheimer, "Über Fraktionierung des Serumalbumins. VerhandL 

 d. physiol. Gresellsch. Berlin. Novbr. 1902. 



