Beiträge zur Kenntnis der physiologischen Beziehungen usw. 509 



phenylmerkaptursäure mit diesem Acetylbromplienylcystein, so sintert 

 dieses Gemisch bereits bei 142°, beginnt bei 146° zu erweichen, und 

 diese erweichte, halbflüssige undurchsichtige Masse hellt sich scharf bei 

 152 bis 153° auf. Bromphenylmerkaptursäure schmilzt dagegen bei 

 152 bis 153°, ohne vorher zu erweichen. Da ich nun beobachtet hatte, 

 daß Bromphenylcystein vom Schmelzpunkt 181° leicht durch Einwirkung 

 von Essigsäureanhydrid in ein isomeres Produkt vom Schmelzpunkt 

 192 bis 193° übergeführt werden konnte, eine ähnliche intermediäre 

 Umwandlung aber auch unter den von mir eingehaltenen Bedingungen 

 der Acetylierung möglich war und ferner Bromphenylcystein vom 

 Schmelzpunkt 192 bis 193° ein anderes Acetylprodukt liefern konnte, so 

 habe ich zum Vergleich ein aus Hundeharn stammendes, in Bromphenyl- 

 cystein vom Schmelzpunkt 192 bis 193° umgewandeltes Produkt unter 

 den geschilderten Bedingungen acetyliert und in der Tat einen in platten 

 Nadeln kristallisierenden Körper vom Schmelzpunkt 153 bis 154° erhalten, 

 der mit dem erwähnten Acetylbromplienylcystein identisch, war. Es 

 seht -int sich also unter den Acetylprodukten dieselbe Isomerie wieder- 

 zufinden, die bereits bei Besprechung des Bromphenylcysteins erwähnt 

 war, eine Isomerie, die erst ihre Deutung nach Klarstellung der beim 

 I'.romphenylcystein eintretenden Umwandlung finden kann. Ich behalte 

 mir vor, die zur Lösung dieser Frage einschlägigen Versuche später 

 auszuführen. 



Durch die Überführung des Cysteins in Bromphenylmerkap- 

 tursäure rindet die bereits bewiesene ^-Stellung des Bromphenyl- 

 merkaptanrestes in den Merkaptursäuren eine erneute Bestätigung. 

 Gleichzeitig wird die «-Stellung der Aminogruppe, die bisher nur 

 durch indirekte Beweisgründe zu stützen war, auf direktem Wege 

 ein wandsfrei bewiesen. 



Der chemische Nachweis, daß die Merkaptursäuren sub- 

 stituierte Cysteine sind, macht ferner die physiologische Schluß- 

 folgerung, die ich in einer früheren Arbeit auf Grund der Kon- 

 stitution der Eiw T eißcysteine einerseits, wie auf Grund der von 

 Bau mann angenommenen Konstitution der Merkaptursäuren 

 andererseits gezogen habe, daß der Organismus über zwei Cysteine 

 verfügt, ein a-Cy stein der Merkaptursäuren und ein /?-Cy stein der 

 Eiweißkörper, hinfällig, da sich beide Cysteine als identisch er- 

 wiesen haben. Der Befund von a-Thiomilchsäure unter den 

 Spaltungsprodukten der Keratinsubstanzen wie der Eiweißköiper 

 läßt sich zwar noch zugunsten des Vorhandenseins eines a-Cysteins 

 deuten, aber die Bedingungen, unter denen diese Säure bisher 

 aufgefunden und isoliert worden ist, schließen die Möglichkeit 

 einer Umwandlung des /»-Cysteins in a-Thiomilchsäure nicht völlig 

 aus, und es erhebt sich die Frage, ob die geschwefelte Vorstufe 



