Über künstliche Umwandlung von Albumin in Globulin. 569 



fällbarer Niederschlag der erhaltenen Lösung durch physiologische 

 Kochsalzlösung wasserklar in Lösung. Wenn das Verhalten der 

 Eiweißkörper gegen Salzlösungen und die Fällungsgrenzen durch 

 Ammonsulfat als maßgebend für die Existenz verschiedener Eiweiß- 

 individuen gelten dürfen — durch die in jüngster Zeit aus Hof- 

 meisters Laboratorium erschienenen Arbeiten von Porges und 

 Spiro 7 ) wurde dieser Maßstab noch mehr gefestigt — so war 

 durch mäßige Alkali-Hitzewirkung aus Albumin Pseudo- 

 globulin, ausPseudoglobulin Eugloblin gebildet worden. 

 Letzteres ließ sich dann bei längerer Wärme- und Alkaliein- 

 w 7 irkung leicht in Alkalialbuminat überführen. 



Übereinstimmend mit dem künstlichen Pseudoglobulin konnte 

 auch das native, aus normalem Pferdeserum dargestellte bei 

 gleicher Behandlung partiell in Euglobulin übergeführt werden. 



Es sei hier noch folgender Beobachtung gedacht, die für die 

 Diskussion der Frage der Einheitlichkeit des Albumins vielleicht 

 von Bedeutung ist, die aber noch weiterer Ausarbeitung bedarf: 

 bestimmt man in Albuminlösung, die bei gewisser, willkürlich 

 gewählter Konzentration an Ammonsulfat (z. B. 65 Proz. und 

 100 Proz. Sättigung) ausfallenden Eiweißmengen, so ergibt sich 

 nach kurzdauernder Erhitzung (*/* Stunde) mit obiger Alkalilösung 

 bei 60° Zunahme der leicht fällbaren Fraktion auf Kosten der 

 schwer fällbaren. 



IL 



Bei der Wichtigkeit, welche die Beobachtung der Überführ- 

 barkeit des Albumins in Globulin für die Annahme einer genetischen 

 Beziehung dieser beiden natürlichen Eiweißkörper hat, war es 

 noch unbedingte Forderung, zu prüfen, ob die künstlich gewonnenen 

 Eiweiße mit den natürlich vorkommenden außer in ihrem Ver- 

 halten gegen Salze auch in ihrer chemischen Zusammensetzung 

 übereinstimmen. 



Als entscheidender analytischer Unterschied zwischen Albumin 

 und Globulin ist der verschiedene Seh wefelg ehalt sicher- 

 gestellt. K. A. H. Monier 8 ) hat nachgewiesen, daß in diesen 

 beiden Eiweißkörpern des Serums der gesamte Schwefel in der- 

 selben Form und zwar in „cystinähnlicher" gebunden ist; ferner 

 hat man das Globulin stets schwefelärmer als das Albumin gefunden. 



Diese Tatsachen, welche der Vorstellung, das Globulin des Serums 

 sei aus dem Albumin hervorgegangen, nicht nur nicht im Wege stehen, 

 sondern entgegenkommen, könnten andererseits auch das oben genannte 

 differente Verhalten des Eieralbumins, in welchem — wie ebenfalls 

 Mörner gezeigt hat — nur ein kleiner Teil des Schwefels als Cystin- 

 schwefel gebunden ist, erklären. 



