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Le fait qu'il est très difficile d'obtenir la stellatine, rsp. la sturine 

 en état pur indique que sa composition moléculaire est complexe. 



En effet, les recherches de Kossel montrent que tandis que la 

 salmine ne contient que de l'arginine comme acide diaminé qui forme 89% 

 de son poids, la sturine contient les trois réprésentants des bases hexo- 

 niques. étant composé de 63 p. 100 d'arginine, 8,4 p. 100 de lysine et 

 12 p. 100 d'histidine 1 ). 



En outre, il est démontré que la sturine contient au moins deux 

 acides aminés : la leucine et l'alanine. 



Au cours du dernier temps on fait des essais d'aborder la solution 

 du problème de la structure interne (chimique) des protamines. Ainsi 

 en se basant sur des déterminations quantitatives, A. Kossel et H. Da- 

 kin sont arrivés à la conclusion que dans la salmine il y a sur 10 mo- 

 lécules d'arginine 2 molécules de proline, 2 molécules de serine et 1 mo- 

 lécul d'acide aminovalérianique. 



Dans la scombrine il y a sur 6 molécules d'arginine, 2 molécules 

 d'alanine et l molécule de proline 2 ). 



Le fait que 8 / 9 de N de la salmine se trouvent dans l'arginine a 

 permis d'élucider d'une manière plus détaillée la structure de la prota- 

 mine, on a ainsi reconnu la présence d'une combinaison contenant deux 

 groupes d'arginine. 



Puis, en se basant sur le fait que les rapports quantitatifs entre 

 l'arginine et les acides aminés ont été les mêmes que dans les produits 

 de l'hydrolyse partielle des protamines, des soi-disant „protones" 3 ), Kos- 

 sel a émis l'opinion que la protamine est un produit de polymérisation 

 de la protone. Il reste encore â élucider le problème de savoir quel lien 

 existe entre ces combinaisons plus simples. 



Il est d'intérêt de citer les expériences de Kossel et Kennaway 

 concernant la nitration de la clupéine 4 ). En agissant par un mélange 

 d'acides sulfurique et nitrique à froid on a réussi à nitrer la molécule 

 de la clupéine, Д est plus que probable que dans ce cas le groupe N0 2 a 

 été localisé sur le reste de guanidine, c'est pourquoi le groupe amidé de 

 celle-ci dans la clupéine est libre с à. d. il n'est pas enfermé dans la 

 chaîne polypeptique. 



Au point de vue de l'étude de la structure de la protamine comme 



1) A. Kossel u. Kutscher, Ztschr. f. physiol. Chemie, t. 31, 165, 1900. A. 

 Kossel et H. Dakin, ib. t. 44, 342, 1905. 



2) A. Kossel u. H. Dakin, Ztschr. f. physiol. Chemie, t. 40, 565, 1904 u. Bd. 

 44, 1905. 



3) A. Kossel u. H. Pringl, Ztschr. f. physiol. Chemie, t. 49, 301, 1906. A. 

 Kossel и F. Wr i s s. Ibid. Bd. 59, 281, 1909. 



4) Ztschr. f. physiol. Chemie, t. 72, 486, 1911. 



