382 W. A. BITNY-SCHLIAKTO, 



Nous voyons que tous les tissus examinés par nous, qui renferment 

 de la graisse, ont révélé la présence de lipase capable de dédoubler plus 

 ou moins énergiquement les graisses artificielles; la lipase de la moelle 

 osseuse de boeuf est la moins active de toutes; par contre, celle du sérum 

 sanguin est la plus active de toutes. La lipase de la moelle osseuse chez le 

 cheval et chez l'homme est à peu près de même force. Les extraits de la 

 graisse sous- cutanée et du mésentère de chien sont plus actifs que ceux 

 préparés avec la moelle osseuse et Pepiploon du même animal. 



Quant à l'action de la lipase contenue dans différents organes, vis-à-vis 

 de différentes graisses, son intensité est aussi inégale: le sérum sanguin de 

 cheval et les extraits de moelle osseuse chez le cheval, l'homme et le chien, 

 agissent le mieux sur l'éthylbutyrate et la tributyrine; les extraits des 

 autres organes ne manifestent pas une telle préférence; de plus, la lipase 

 de moelle osseuse de boeuf et celle de l'épiploon de chien se montrent presque 

 incapables de décomposer l'éthylbutyrate; la lipase de la moelle osseuse 

 d'homme dédouble le monobutyrate, le tributyrate et l'éthylbutyrate presque 

 aussi énergiquement que la lipase delà moelle osseuse de cheval, mais vis-à- 

 vis de la triacétine elle est moins active que cette dernière. Tous ces faits 

 indiquent que les lipases de différents tissus réagissent différemment 

 vis-â-vis de la même graisse, c'est-à-dire que ces lipases ne sont pas 

 identiques. 



Mes observations au sujet de l'action de la lipase sur les graisses 

 artificielles m'autorisent à formuler les conclusions suivantes: 



1) Non seulement la monobutyrine, mais encore d'autres graisses 

 artificielles, s'hydrolysent par la lipase de tissus, et avec plus de facilité que 

 les graisses naturelles. 



2) Il existe dans la moelle osseuse et dans d'autres tissus contenant 

 de la graisse, une lipase qui est active vis-à-vis des graisses 

 artificielles. 



3) L'action de cette lipase semble obéir à la loi de Schiitz- 

 Borissoff. 



4) L'activité de la lipase vis-à-vis des graisses artificielles est plus 

 prononcée dans les premiers stades; l'activité de la lipase baisse, au fur et 

 à mesure que s'accumulent les produits de dédoublement. 



5) La sérolipase de Hanriot n'est pas une «monobutyrinase», comme 

 le croit Arthus: elle hydrolyse également d'autres graisses artificielles, et 

 cela même plus énergiquement que la monobutyrine. 



