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Cinétique de l'action de la tyrosinase 



Pour faire des études critiques, il faut avoir de la 

 tyrosinase pure, car nous avons vu que les acides 

 aminés modifient la réaction (Ghodat et Staub). De 

 même nous avons vu que les acides à fonction acide 

 libre empêchent l'action de la tyrosinase. C'est mê- 

 me le cas pour l'acide glutaminique et l'acide aspar- 

 tique. Comme Chodat, Fûrth, Agulhon et d'autres 

 l'avaient démontré, la tyrosinase agit le mieux sur la 

 tyrosine en milieu neutre. 



Examinons tout d'abord si la tyrosinase suit la 

 loi d'action des masses. En 1907, Chodat et Staub 1 

 ont démontré que les solutions faibles de tyrosinase 

 exercent une action proportionnelle à la concentra- 

 tion du ferment. Pour les solutions concentrées, ils 

 obtiennent la même loi que Chodat 2 avait déjà pré- 

 cédemment trouvée pour la laccase. Au lieu de la 

 stricte proportionnalité, on obtient dans ce cas, quand 

 les concentrations croissent comme 1, 2, 3, 4, une 

 augmentation de mélanines qui est exprimée par les 

 valeurs 2, 3, 4, 5. Ce résultat se laisse exprimer dans 

 les limites de ces expériences par la formule générale: 



ax -\-b 



i Ghodat, R. et Staub, W. — Nouvelles recherches sur les 

 ferments oxydants. I. Sur le mode d'action de Voxydase. — 

 Arch. des se. phys. et nat., 1907, 23, 265. 



2 Ghodat, R. — Sur le mode d'action de Voxydase. — 

 Arch. des se. phys. et nat., 1905, 19, 501. 



