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P. S. CHEN, E. KUBLI UND F. HANIMANN 



Im Gegensatz zu Phormia sind basische Peptide in Extrakten der Droso-< D 

 philalarven nicht vorhanden (Abb. 5 und 6). Das gleiche gilt fur die Hâmolymphe. » 

 Wie aus der Farbintensitât der Pherogramme A in Abbildungen 5 und 6 ersicht- al 

 lich ist, besitzen die /rr-homozygoten Larven einen eindeutig hôheren Gehalt an |F 

 Ninhydrin-positiven Substanzen als der Wildtyp. Besonders konzentriert sind 

 Lysin und Glutamin. Dies stimmt mit den fruheren Ergebnissen von Hadorn 

 und Stumm-Zollinger (1953) sowie Stumm-Zollinger (1954) vollkommen 

 ùberein. Die Behandlung der Pherogramme mit Hypochlorit-Stàrke-Jodid ergab 

 mindestens 6 — 7 Peptide, die entweder keine oder nur eine schwache Ninhydrin- 

 fârbung zeigten (siehe die Flecken am unteren Rand in Abbildungen 5 und 6). 

 Aile dièse Peptide besitzen eine sehr geringe kathodische Beweglichkeit bei 

 pH 1,5, was auf ihre saure Natur hindeutet. Im Gegensatz zu Aminosàuren sind 

 sie konzentrierter im Wildtyp als in den Letallarven. 



Mittels der elektrophoretischen Technik konnten wir das Vorkommen von 

 Tyrosinphosphat in Drosophila einwandfrei nachweisen (Mitchell et al. 1960, 

 Chen und Hanimann 1965), wàhrend es bei Phormia vollstàndig fehlt. Dieser 

 Phosphatester bildet einen recht konzentrierten Fleck auf dem Pherogramm nach 

 der Ninhydrinfârbung, reagiert aber negativ auf den Peptidtest (vergl. besonders 

 Flecken Nr. 21 auf Pherogrammen A und B in Abb. 6). 



Tabelle 2 stellt die Konzentrationen der einzelnen Ninhydrinpositiven i 

 Komponenten, die wir mittels des Aminosâure-Analysators (Spackman et al. 1958) 

 bestimmen konnten, zusammen. In Ubereinstimmung mit den Mengenverhàlt- 

 nissen auf den 2-dimensionalen Pherogrammen erweist sich der Peptidgehalt in der' 

 Hâmolymphe der Phormialarven als besonders hoch. Die //r-Homozygoten 

 enthalten viel mehr Lysin und Glutamin als die Normallarven. 



DlSKUSSION 



Nach unserer Erfahrung eignet sich die Kombination der 2-dimensionalen 

 Hochspannungselektrophorese mit anschliessender Behandlung des Pherogramms 

 mit Ninhydrin und Hypochlorit-Stârke-Jodid besonders fur die Identifizierung 

 von Aminosàuren und Peptiden in den zu untersuchenden Proben. Dies ist beson- 

 ders der Fall fur Insektenmaterial, welches bekanntlich ein sehr kompliziertes 

 Muster dieser Substanzen aufweist. Der von Rydon und Smith (1952) angegebene 

 spezifische Peptidtest ist sehr empfindlich. Wie oben beschrieben wurde, kônnen 

 mit dieser Méthode auch diejenigen Peptidflecken, die keine Ninhydrinfârbung 

 zeigen, identifiziert werden. Allerdings reagieren ausser den Peptiden verschiedene 

 Aminosàuren, Amide und substituierte Aminosàurenderivate ebenfalls positiv 

 (siehe Turba 1954, Clotten und Clotten 1962). Dieser Nachteil kann aber 

 grosstenteils durch das Besprùhen mit Âthanol behoben werden (vergl. Pan und 



