MULTIPLE FORMEN DER KREATIN KINASE BEI FISCHEN 1125 



molekulare Basis dieser Enzymheterogenitàt heute wie folgt gedeutet werden 

 (Fig. 7): Es existieren zwei Gene mit der Information zur Synthèse zweier ver- 

 schiedener Polypeptide, subunit M und subunit B. Das enzymatisch aktive Protein 

 ist aufgebaut aus zwei subunits, die gleichen Typs oder verschiedenartig sein 

 kônnen. Der molekulare Aufbau der drei Isoenzyme ist aus Fig. 7 ersichtlich. 



Vogel weisen komplexere Isoenzymmuster auf (Eppenberger et al., 1968; 

 Dawson et al., 1968) (Fig. 8). Umfangreiche systematische Untersuchungen 



l i 



■ A 



Polypeptide: subunit NI (muscle) subunit B (brain) 



Elektrophorese : 



■ ■ ■► 



Fig. 7. 



Schéma zur Erlâuterung der genetischen Grundlagen 

 der Enzymheterogenitàt bei Sàugern (s. Text). 



ergaben bei allen Vôgeln gesamthaft fùnf Isoenzymbanden, von denen ein Iso- 

 enzym regelmâssig nur in bestimmten Entwicklungsstadien der Skelettmuskulatur 

 in Erscheinung tritt (Scholl und Eppenberger, 1969). Dièses Isoenzymmuster 

 scheint ebenfalls nur auf der Anwesenheit zweier Kreatin Kinase-Gene zu beruhen, 

 Die globale Aminosâurezusammensetzung isolierter Hirnenzyme vom Sperling 

 und von der Haus-Taube hat weder beim Sperling noch bei der Taube signifikante 

 Unterschiede ergeben. Sperlings- und Taubenenzym sind dagegen stark verschie- 

 den (Dawson et al., 1968; Eppenberger und Scholl, in Vorbereitung). Auf 

 Grund dieser und anderer Ergebnisse wurde diskutiert (Kaplan, 1968; Dawson 

 et al., 1968; Scholl und Eppenberger, 1969), dass bei der Bildung der Tertiàr- 

 oder Quaternârstruktur des Protéines alternative thermodynamisch môgliche Kon- 

 figurationen bestehen kônnen, die sich in unterschiedlichen Oberflâchenladungen 



