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A. SCHOLL UND H. M. EPPENBERGER 



Kreatin Kinase finden sich vorwiegend in Herzextrakten (Fig. 2, Fig. 9). Die 

 zusàtzliche Information der duplizierten Gene wird organspezifisch unterschied- 

 lich genutzt. Dieser Vorstellung liegt die ubliche Interprétation organspezifischer 

 Isoenzymmuster als Ausdruck differentieller Genaktivitâten zugrunde. 



Multiple Formen eines Enzyms kônnen ausser auf verschiedenen Loci auch 

 auf Allelen eines Gens beruhen (Kaplan, 1968; Markert, 1968). Dièse Môglich- 

 keit war besonders fur die Deutung der komplexeren Isoenzymmuster von Schwert- 



Goldfisch 



Muskel 



Herz 

 Hirn 



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Fig. 9. 



Organverteilungsmuster der Kreatin, Kinasen beim Goldfîsch. Es ist zu beachten, dass nur das 

 Herzgewebe eine hohe Isoenzymzahl aufweist. Elektrophorese 60 Min. bei 40 mA. Gelpuffer 

 0.02 M, pH 8.6. Enzymnachweis nach Burger et al., 1964. 



trâger und Bachforelle zu priifen, Zuchtformen, bei denen selbst die Einkreu- 

 zung anderer Arten moglich ist. In diesem Fall wàren polymorphe Bandenmuster 

 zu erwarten (Scopes und Gosselin-Rey, 1968), was bei beiden Spezies nicht zutraf. 

 Ausser Bachforellen wurden verschiedene andere Salmoniden untersucht. Das 

 Isoenzymmuster von Regenbogenforellen ist praktisch identisch mit dem der 

 Bachforelle. Ebenso si nd die Muster von Felchen und Aeschen sehr àhnlich. 



Dièse Heterogeniuit kônnte bedingt sein durch vier Kreatin Kinase-Loci. 

 Durch die Bildung homo- und heterodimerer Enzymproteine wiirde man dann 

 zehn Isoenzymvariantcn unterschicdlichen molekularen Aufbaues erwarten. Dass 

 bei der Bachforelle nur acht Enzymbanden bcobachtet wurden, ist schon allein 

 deshalb kein Widcrspruch, weil Varianten verschiedenen molekularen Aufbaues 

 gleiche clektrophorctische Mobilitàt haben kônnen (GOLDBERO, 1966). 



