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H. A. HOSBACH, A. H. EGG UND E. KUBLI 



Fur die Untersuchung der oben erwàhnten Problème wurden die Protease- 

 und die Amylase-Aktivitâten in Abhângigkeit von verschiedenen Fiitterungs- 

 bedingungen bestimmt. 



2. Maïerial UND Méthode 

 a. Versuchstiere und Zuchtmethoden 



Einstûndige Gelege des Wildstammes „Sevelen" von Drosophila melanogaster 

 wurden auf Standardfutter (Mais-Zucker-Agar-Hefe) bei 25° C aufgezogen. Das 

 Alter der Larven wird in Stunden nach der Eiablage angegeben. 



b. Messung der Proteaseaktivitàt 



Zur Bestimmung der proteolytischen Aktivitàt verwendeten wir das Ver- 

 fahren nach Charney und Tomarelli (1947). Das Prinzip dieser Méthode besteht I 

 in einer enzymatischen Verdauung von Azoproteinen, was zur Bildung von 

 gefârbten Produkten fiihrt. Deren Farbintensitât ist eine Funktion der Pro- j 

 teaseaktivitât der Enzymlôsung. Es wurde nach dem in Figur 1 abgebildeten ! 

 Schéma verfahren. Als Referenz diente ein Kontrollansatz ohne Enzym. i 



Nach Charney und Tomarelli befolgt die enzymatische Verdauung von 

 Azoproteinen die Gleichung fiir eine monomolekulare Reaktion. Die Ge- 

 schwindigkeitskonstante der Reaktion kann als Mass fur die Enzymaktivitât i 

 gelten : j 



^ • 1 c, 



K = . 2,3 . log - 



t C2 ! 



wobei: t = Inkubationszeit in Minuten i 



Cl = Anfangskonzentration des Substrats 



Co = Endkonzentration des Substrats 

 Cj wird erhalten, indem man die Farbe misst von 3 ml 1 :10 verdiinnter Sub- i 

 stratlôsung, die mit 3 ml 0,5 N NaOH versetzt wurde. ergibt sich als Diflferenz i 

 zwischen c^ und der optischen Dichte des Trichloressigsâure-Filtrates nach der I 

 Verdauung. Als Bezugsgrosse wurde die Gesamtproteinkonzentration des Enzym- 

 ansatzes gewâhlt. Fiir die proteolytische Aktivitàt ergibt sich: 



A = K//ig Protein 



Die Proteinmessung erfolgte mit dem Biuretreagens bei 550 nm (Gornall 

 et al., 1949). Fur die Proteineichkurve wurde Rinderalbumin als Vergleichs- \ 

 substanz genommen. 



