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H. COLIN 



Holderer s'est aperçu, au cours de ses expériences sur lafil- 

 tration des diastases, que l'émulsine d'amandes douces filtre 

 beaucoup mieux en milieu neutre au méthylorange qu'en mi- 

 lieu neutre à la phtaléine, et que la pepsine peut même filtrer 

 en milieu franchement acide (2 p. 1000 deHCl). 



Mettant à profit ces observations, j'ai tenté l'extraction de 

 la maltase en employant, comme véhicule, l'eau distillée légè- 

 rement acidulée par l'acide acétique. Les liquides fermentaires 

 obtenus par ce procédé se montrent impuissants à hydrolyser 

 le maltose. 



En présence de ces tentatives infructueuses d'extraction, il 

 y avait lieu de vérifier l'action de divers facteurs, notamment, 

 de la réaction et de la température, sur le dédoublement du 

 maltose. 



Pour ce qui est des maltases d'origine végétale, Effront (1) 

 admet que leur action est maxima en milieu faiblement acide; 

 la dose d'acidité ne doit pas dépasser 2 millièmes de SOU 2 . 



Laborde (2), de son côté, a montré que l'addition ménagée 

 d'acide acétique ou succinique active l'hydrolyse du maltose. 

 Toutes différentes sont les conclusions de Huerre relatives aux 

 maltases des différents Maïs : certaines espèces de Maïs four- 

 nissent une maltase dont le maximum d'activité s'exerce en 

 milieu franchement alcalin; la maltase d'autres espèces, voi- 

 sines cependant des premières, est plus efficace en réaction 

 neutre ou légèrement acide. 



En faisant varier la réaction du milieu par degrés insensibles, 

 depuis l'alcalinité franche obtenue par deux gouttes de soude 

 à 36° pour 10 centimètres cubes, jusqu'à réaction acide obtenue 

 par 2 gouttes d'acide acétique cristallisable, on ne constate, 

 pour les différentes doses d'acide ou ^'alcali expérimentées, au- 

 cune hydrolyse du maltose sous l'action des liquides fermen- 

 taires de Botfytis. 



Relativement à la température d'expérience, Laborde a fixé 

 l'optimum de l'amylo-maltase à 60° pourle Sterigmatocystis ni- 



(1) Effront. Les Enzymes, p. 225. 



(2) Laborde. Ann. Institut Pasteur, janvier 1897, p. 33. 



(3) Huerre. hoc. cit., p. 58. 



