NOTES ET REVUE xliii 



d'un point particulier de la préparation, sur lequel seront faites 

 toutes les mesures pendant toute la durée d'une expérience. 



IL Action des agents physiques. 



a) Chaleur. Les dissociations de muscles frais (grenouille, 

 dytique, écrevisse, moule), soumises à une élévation progressive 

 de température, ont montré une variation assez complexe de la 

 biréfringence avec la température, lies essais ont été faits à sec, 

 dans l'eau, dans la glycérine. 



A) A sec. Les préparations sont mises dans une étuve à + 15° 

 dont la température monte progressivement jusqu'à -f 170°. La 



10° 15° 



variation de la température / en fonction du temps — = — — 



environ; la dissociation, fort mince, a donc tout le temps nécessaire 

 pour atteindre l'équilibre thermique avec l'atmosphère de l'étuve. 

 Les préparations sont examinées pendant l'expérience à intervalles 

 plus ou moins fréquents. 



L'allure générale de la variation de la biréfringence est la 

 suivante : de 15 à 40°, aucune modification ; de 45-50° à 55-60° 

 environ s'observe une baisse de la teinte, baisse partielle, qui 

 s'accompagne d'une rétraction de la préparation. Il y a ici une 

 variation sensible de l'épaisseur e, mais la variation de e ne paraît 

 pas être la seule cause de la variation du produit^: il semble 

 bien que X baisse également. 



On sait que c'est dans cette zone de température que se produisent 

 les premièrescoagulations desalbuminoïdes musculaires *. 



A partir de 55-58° jusque vers 90-95°, pas de baisse sensible. La 

 préparation ne paraît plus se rétracter. 



Vers 95-100° commence une seconde baisse très importante, qui 

 se continue avec plus ou moins d'irrégularités, mais sans inter- 

 ruption, jusque vers 150-170°, où la biréfringence a totalement 

 disparu. Ici, la baisse a porté sur la biréfringence X, l'épaisseur e 

 n'ayant pas subi de modifications considérables, et en tous cas ne 

 s' annulant jamais. A ce stade, la striation est encore nettement 

 visible en lumière naturelle sur les fibres striées. 



* Lambling (5) donne, d'après Halliburton les valeurs suivantes pour les points de 

 coagulation des albuminoïdes musculaires : 



Paramyosinogène, 47°; myosinogène, 56°; myoglobuline, 63° ; une albumine, 73°; 

 myoalbumose, non coagulable. La coagulation des deux premiers corps seuls parait 

 influer sur la biréfringence . 



