In base alle mie esperienze credo di potere affermare che, nè la benzoil- 

 glicina, la quale normalmente non è presente nel tubo intestinale, nè la 

 colilglicina, che normalmente con la bile si versa dal fegato nell'intestino, 

 subiscono un'azione idrolizzante da parte della erepsina intestinale e che la 

 bromisocapronilglieina, a differenza della leucilglicina è resistente all'azione 

 idrolizzante dell'erepsina intestinale. 



Circa l'azione dei fermenti proteoliteci sulla glicilanidride non esiste 

 fin'ora alcuna ricerca. Curtius e Fischer dimostrarono che per azione di acidi 

 minerali o di alcali a temperatura ordinaria e a determinate concentrazioni 

 può avvenire l'apertura dell'anello della glicilanidride, secondo la seguente 

 equazione : 



Io ho ricercato se l'erepsina intestinale può esercitare un'analoga azione 

 sulla glicilanidride. Nelle nostre esperienze abbiamo rilevato, che soluzioni 

 acquose di glicilanidride dopo uno o due giorni di permanenza in termostato 

 a 37° in presenza di toluolo e senza aggiunta di idrato di sodio presenta- 

 vano una piccola quantità di azoto aminico titolabile al formolo e che in 

 presenza dell'erepsina intestinale la quantità di azoto amiuico titolabile 

 subiva un lieve aumento, che però non superava il raddoppiamento : crediamo 

 quindi di dovere riferire tale lieve aumento di azoto aminico in seguito alla 

 aggiunta di erepsina intestinale alla scissione della glicilglicina formatasi 

 precedentemente piuttosto che alla formazione di nuova quantità di glicil- 

 glicina e a ritenere, che l'erepsina non è atta a determinare l'apertura (per 

 lo meno rapida) dell'anello dichetopiperazinico della glicilanidride. 



Questi risultati posti in relazione con il comportamento che presenta la 

 guanidoglicilglicina rispetto all'erepsina, da noi illustrato in precedenti ricerche, 

 contribuiscono a dimostrare, che la soppressione o l'assenza o la parziale 

 sostituzione del gruppo aminico libero della molecola dei polipeptidi o di 

 corpi affini può determinare una speciale resistenza da parte del legame CO-NH, 

 presente nella loro molecola, a subire l'azione idrolizzante dell'erepsina; la 

 conoscenza dell'azione dell'erepsina estesa al massimo numero possibile di 

 derivati di polipeptidi permetterà di stabilire, se tale resistenza rappresenti 

 un carattere speciale dei derivati di alcuni polipeptidi o se invece sia una 

 caratteristica generale dei derivati di tutti i polipeptidi nel loro comporta- 

 mento rispetto all'erepsina. 



L' importanza del problema, che scaturisce dalle nostre ricerche, si com- 

 prenderà facilmente, quando si pensi ai rapporti che esso può avere col 

 fenomeno della resistenza delle proteine genuine all'azione idrolizzante del- 

 l'erepsina intestinale. 



/CH 2 — CO x 



/ \ 



\C0— CH 2 / 



NH + H 2 = NH 2 . CH 2 . CO . NH . CH 2 . CO . OH 



glicilanidride 



glicilglicina 



