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Il liquido così trattato non dà reazione del biureto. 



Cito qui dal giornale un'esperienza fatta con questo liquido. 



10 marzo 1904, ore 19 l /a : la soluzione di pepsina ottenuta col metodo di Briicke — 

 contenente il 2 °/oo di acido cloridrico — si mette nel termostato ; 



11 marzo, ore 10, dà la reazione del biureto tra violetto e roseo, evidente per 

 quanto debole. 



12 marzo, ore 12, dà la reazione del biureto roseo. Si interrompe l'esperimento. 



2) La pepsina dopo 48 ore di permanenza nel termostato in solu- 

 zione cloridrica si tratta con solfato d'ammonio in sostanza fino a saturazione 

 della soluzione ; il precipitato si scioglie e si dializza. 



Anche il liquido così ottenuto non dà la reazione del biureto, messo 

 nel termostato in presenza del 2 6 /oo di acido cloridrico dà dopo 11 a 24 ore 

 la reazione del biureto rosea evidente per quanto debole. 



Da queste due serie di esperienze risulta che, lasciando la pepsina puri- 

 ficata e liberata dalle ultime traccie di altre sostanze proteiche in soluzione clo- 

 ridrica alla temperatura di 40°, si ha la formazione di peptone. Questo peptone 

 può originarsi unicamente dalla pepsina che si trasforma per autodigestione. 

 Non si può ammettere che altre sostanze proteiche non peptonizzate vengano 

 precipitate insieme alla pepsina, perchè già prima della digestione la « pepsina 

 in pagliette » Merck contiene certamente piccolissime quantità di altre sostanze 

 proteiche, come è dimostrato dalle reazioni che essa dà e principalmente 

 dalla assenza della reazione del biureto. È evidente che nella digestione pro- 

 lungata per 48 ore fatta in presenza di quantità relativamente grandi di 

 pepsina, tutte le altre sostanze proteiche dovevano essere completamente dige- 

 rite. Se d'altra parte fossero rimasti degli albumosi non completamente 

 peptonizzati, questi si sarebbero dovuti porre in evidenza dalla prova del biu- 

 reto, tentata sulla soluzione del precipitato ottenuto col solfato d'ammonio. 

 Mi sembra perciò che si possa concludere che la reazione del biureto era 

 dovuta nei miei esperimenti alla peptonizzazione della pepsina stessa. Certa- 

 mente con questo metodo la quantità del peptone formato è molto piccola, 

 ma bisogna riflettere che anche la quantità di pepsina che con queste puri- 

 ficazioni si ottiene è piccolissima e che — come vedremo — la pepsina offre 

 una resistenza molto maggiore delle altre sostanze proteiche alla digestione 

 peptica. 



Uno studio quantitativo sull'autodigestione della pepsina non è però pos- 

 sibile con questi metodi, ed era d'altra parte conveniente esaminare le modi- 

 ficazioni che la attività della pepsina stessa subisce nell'autodigestione. Ho 

 creduto perciò utile studiare il potere digestivo della pepsina nei vari periodi 

 deirautodigestione. A questo scopo mi sono servito del metodo di Mett che 

 consiste nel porre piccoli cilindri di circa 2 mm. di luce, in cui si sia fatto 

 coagulare del bianco d'uovo, nel liquido da esaminare e di lasciarveli alla 

 temperatura di 40° per un determinato numero di ore. 



