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essere risintetizzata a 25° C. in determinate condizioni. Non è questo il 

 luogo per discutere la teoria di Visser, la quale, pur essendo più perfezio- 

 nata di quelle di Henri e di Herzog, non tiene però conto di alcuni fattori 

 importanti, quali la natura colloidale dell'enzima, le variazioni di concen- 

 trazione del solvente, le variazioni degli ioni di H + per la variazione dello 

 zucchero invertito ecc. 



In realtà la sintesi di un disaccaride non o poco riduttore da glucosio 

 e fruttosio per opera dell' invertasi di Mucor è assai più cospicua di quanto 

 indica Visser per l' invertasi di lievito. L'azione revertente dell'enzima di 

 Mucor si fa sentire, quando lo zucchero invertito raggiunge press'a poco la 

 concentrazione del saccarosio non ancora invertito, è assai più forte a tempe- 

 ratura elevata che a temperatura ordinaria, dove predomina, ceteris paribus, 

 l'idrolisi. Ciò può produrre notevoli errori nella determinazione dell' invertina 

 secondo il metodo di 0' Sullivan, Fernbach e me, ed è appunto per questa 

 via che io ho sco perto la reversione. Del resto anche in presenza di ioni 

 H + (acidi diluiti, anche a freddo) senza l'enzima, si ha una reversione in 

 soluzioni concentrate di zucchero invertito, come trovò E. Fischer ('); si for- 

 mano allora accanto ad isomaltosio delle « destrine di reversione » sostanze 

 precipitabili con l'alcool, non riducenti. 



La reversibilità dell' invertasi di Mucor non è un fenomeno costante, 

 anche date le dette condizioni, in qualsiasi modo e momento di cultura, più 

 tosto anch'essa, come l'emissione di proinvertasi, dipende da condizioni esterne 

 ed interne ben determinate, come vedremo occupandoci della secrezione. 



Mentre rimando ad un apposito lavoro per le particolarità su la rever- 

 sibilità dell' invertasi in ambiente acido, debbo però già qui menzionare un 

 altro fatto importante. 



Se dopo una prova d'inversione ad una temperatura qualsiasi, si neu- 

 tralizza l'acidità necessaria al buon funzionamento dell' invertina con un 

 forte eccesso di alcali, l'enzima viene distrutto e la sua attività si arresta 

 entro pochi minuti fino ad alcune ore, come mostrarono 0' Sullivan e 

 Tompson ( 2 ). Ben altro succede se ci si limita a rendere il saggio appena 

 alcalino. In questo caso L' invertasi non è subito annientata, anzi a bassa 

 temperatura conserva la sua attività per vari giorni, per altro con una con- 

 tinua diminuzione. 



Ciò che è più meraviglioso, è che essa ora non idrolizza più, bensì sin- 

 letizza, anzi la reversione in ambiente alcalino è più vivace, ceteris paribus, 

 che in ambiente debolmente acido. È facile convincersi di questo fatto: se 

 si lascia riposare un saggio d' idrolisi debolmente alcalifìcato, si trova entro 



(') Fischer, Ber. chem. Ges., XXIII, pag. 3687 (1890); XXVIII, pag. 3024 (1895); 

 Wohl, XXIII, pag. 2084 (1890). 



( 2 ) 0' Sullivan e Tompson, Invertase, Journ. chem. Soci., LVII, pag. 852 (1890). 



