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zione però che faceva Morner, di un'albumina e di due globuline, è basata 

 sopra criteri (punto di coagulazione, precipitabilità cogli acidi) cbe non sono 

 ora più ritenuti come sicuri ; e la stessa distinzione in albumine e globuline 

 non è sostenibile, poiché si tratta di sostanze proteiche che sono rimaste in 

 soluzione dopo tre mesi di dialisi, mentre comunemente col nome di globu- 

 line sogliono essere designate proteine insolubili in acqua. 



Del resto, queste distinzioni non hanno grande importanza dal punto 

 di vista della chimica generale dei colloidi. Ciò che importa a noi di rile- 

 vare è che la lente contiene proteina {facoproteina) solubile in acqua, priva 

 di sali; e che questa proteina è elettronegativa, come dimostrano altre ri- 

 cerche di trasporto elettrico fatte su estratti acquosi di lente meno lunga- 

 mente dializzati. 



Esame chimico del prodotto di disgregamento delle fibre lentico- 

 lari. — Questo materiale trovato al fondo del dializzatore, e che ha l'aspetto 

 preciso di biacca da pittori, o di calce spenta, non può considerarsi come 

 un precipitato formatosi durante la dialisi; ma è costituito, come abbiamo 

 detto, di frantumi fibrillari, ciascuno dei quali è trasparentissimo, splen- 

 dente, limitato da un doppio contorno. Si vede al microscopio, tra i frantumi 

 più grossi, un pulviscolo che farebbe pensare a un precipitato proteico ; ma 

 è verosimile che esso risulti dei più minuti frantumi delle fibre lenticolari. 



1. Questo materiale bianco latteo è insolubile, o pochissimo solubile, in H 2 0, o in 



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soluzione — di Na CI . 



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2. Esso è massimamente solubile in alcali : la soluzione di Na OH lo scioglie 



in breve tempo ; una soluzione più concentrata, in pochi minuti. Nella soluzione riman- 

 gono sospese le parti formate di dimensioni maggiori; ma anche queste si sciolgono 

 quasi interamente, a caldo. 



La soluzione in alcali avviene anche in presenza di piccola quantità di sale. Si può 

 seguire al microscopio il dissolvimento dei frantumi delle fibre, quando vi s'aggiunge una 

 goccia di Na OH. 



3. È solubile anche in acidi, massimamente in assenza di sali, anche a freddo. 



4. Se la soluzione alcalina non dializzata è neutralizzata con un acido qualsiasi, la. 

 proteina precipita; basta aggiungere un piccolissimo eccesso di acido, perchè la proteina 

 si ridisciolga ; dell'acido basta aggiungere tanto meno, quanto minore è la quantità di 

 sale presente nel liquido. 



La facoproteina lenticolare, dunque, non è solubile se non allo stato di alcalipro- 

 teina o di acidoproteina : di alcaliproteina anche in presenza di sali, di acidoproteina solo 

 in assenza di alcali. 



5. Per dimostrare la grande precipitabilità di questa acidoproteina, si 'può indiffe- 



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rentemente, o fare una soluzione debolmente acida (in soluzione y^j HC1 o H a SO*) del" 

 materiale originale, e saggiare poi questa soluzione con vari sali, o fare una soluzione 



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alcalina (in soluzione di Na OH), aggiungervi la soluzione salina (che non precipita 

 l'alcaliproteina) e poi trattarla con vari acidi. 



