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concentrazione, sì che la distanza fra i punti delle varie curve in corrispon- 

 denza di gr. equiv. 0,025, diventa considerevole. Inoltre la posizione rispet- 

 tiva delle curve si trova variata, non esiste più alcuna relazione tra essa e 

 la dissociabilità dei vari acidi. Tutto questo dimostra che una nuova in- 

 fluenza, nell'azione degli acidi tartarici a queste concentrazioni più elevate, 

 prende il predominio sull'influenza degli H + . Quale può essere questa nuova 

 influenza? 



E' verosimile ammettere che coll'aumentare della concentrazione degli 

 acidi tartarici diminuisca il loro grado di dissociazione e quindi diminuisca 

 la concentrazione degli H - *- liberi. In tal modo prevarrebbe l'azione della 

 molecola indissociata assieme all'azione degli anioni liberi. E siccome sono 

 appunto le molecole indissociate e gli anioni che caratterizzano la diversa 

 configurazione stereochimica e attività ottica degli acidi tartaricij si 

 comprende che soltanto a concentrazioni relativamente alte si può rile- 

 vare una diversa influenza dei vari acidi tartarici. 



Infatti la posizione rispettiva delle curve, alla concentrazione più ele- 

 vata, dimostra che l'acido /-tartarico è più attivo dell'acido ^-tartarico, per 

 quanto riguarda il tempo necessario a portare l'albumina nel punto d'incoa- 

 gulabilità; mentre gli acidi «'-tartarico e r-tartarico esercitano un'azione in- 

 termedia a questi due: gli antipodi si trovano agli estremi,, le forme inat- 

 tive nel mezzo. 



Quale sia l'intimo meccanismo per cui gli H + esercitano in determi- 

 nate concentrazioni un'accelerazione della coagulabilità al calore della siero- 

 albumina, mentre in determinate altre concentrazioni ne impediscono la coa- 

 gulazione, e quale sia l'intimo meccanismo col quale i diversi acidi tarta- 

 rici esercitano la suddetta differente influenza sull'attività acceleratrice degli 

 H" 1 ", le presenti nostre ricerche non dimostrano. Ciò potrà essere oggetto di 

 ulteriori studi. 



Vogliamo solamente ricordare che, ammettendo la formazione di un com- 

 posto salino dell'acido aggiunto colla proteina, e la dissociazione elettrolitica 

 delle molecole saline che ne risultano, siccome gli ioni proteici dell' « aci- 

 doalbumina » sono elettropositivi, ne segue che il radicale dell'acido ag- 

 giunto in quanto è anione non fa parte integrale della molecola proteica, 

 in quanto le molecole di « tartrato d'albumina » sono elettroliticamente dis- 

 sociate. Non resta quindi che ammettere che le molecole degli acidi modi- 

 ficanti la coagulabilità termica dell'albumina siano quelle le quali contrag- 

 gono coll'albumina unioni indissociabili elettroliticamente (può ammettersi 

 infatti che la dissociabilità del tartrato d'albumina sia molto minore di 

 quella del cloruro), o che formano con i granuli proteici adsorbati. Nè vi 

 sarebbe da meravigliarsi che l'adsorbimento fosse regolato anche da azioni 

 elettive, in relazione specialmente colla diversa configurazione stereochimica 

 dei vari acidi tartarici rispetto dell'albumina. 



