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Si potrebbe ancbe ammettere che la biossiammoniaca passi ad ossido 

 d'azoto per diretta ossidazione: 



HNO — NO . 



E che si tratti di un'ossidazione dell' idrossilamina per mezzo del sangue, 

 si può facilmente dimostrare riducendo prima il sangue con solfuro d'am- 

 monio e poi aggiungendo l' idrossilamina : in questo caso permane lo spettro 

 dell'emoglobina ridotta, e compare la stria / nel rosso, del solfoemoglobina. 

 Se la riduzione si fa col reattivo di Stockes quest'ultima stria, come era da 

 aspettarsi, non compare ('). In altre parole l' idrossilamina non viene ossi- 

 data da sangue asfittico. 



( ] ) E interessante a notarsi la grande facilità colla quale in presenza di cloridrato di 

 idrossilamina e per l'aggiunta di solfuro ammonico si forma lo spettro della solfoemo- 

 globina. Come è ben noto tale spettro si forma assieme a quello dell'ossiemoglobina se 

 si fa attraversare il sangue da una corrente di H 2 S e di aria, o assieme a quella del- 

 l'emoglobina ridotta se al sangue si aggiunge un grande eccesso di solfuro ammonico. 

 Ora noi abbiamo visto che anche piccole quantità di solfuro determinano nel sangue trat- 

 tato con cloridrato di idrossilamina, formazione di notevoli quantità di solfoemoglobina, 

 come si deduce dall'intensità della caratteristica stria; e non si può ammettere che sia 

 1' H 2 S liberato per l'acidità del cloridrato di idrossilamina che determini il fenomeno, 

 perchè lo stesso fatto si ha anche alcalinizzando prima il sangue. Già Bertoni e Raimondi 

 (loc. cit.) avevano fatto cenno alla comparsa di questo fenomeno dicendo che se si riduce 

 il sangue con (NH 4 ) a S e poi si aggiunge cloridrato di idrossilamina, si forma una stria 

 ben limitata e scura nel campo del rosso. Non è certo cosa semplice lo spiegare perchè 

 l' idrossilamina renda tanto facile la produzione di solfoemoglobina. Noi senza volere 

 affermare nulla con certezza in proposito, tenderemmo ad ammettere «he sia la biossiam- 

 moniaca che faciliti la formazione in queste condizioni della solfoemoglobina; infatti 

 eguale spettro si ottiene anche se, come abbiamo trovato noi, a sangue alcalinizzato si ag- 

 giunge successivamente il sale di Angeli (il nitroidrossilaminato sodico) e solfuro ammo- 

 nico, oppure se,Jcome hanno trovato Beccari e Bimini, si aggiunga il detto sale al sangue 

 già prima alcalinizzato con solfuro. I suddetti AA. (Annali di Chimica e Farmacologia, 

 N° 4, 1896) trovarono che il sale di Angeli anche in soluzione alcalina si scinde a con- 

 tatto del sangue in ossido di azoto : ora è verosimile che una parte di detto sale subisca 

 anche la nota scissione alcalina in acido nitroso e biossiammoniaca (A. Angeli. Sopra 

 alcuni composti ossigenati dell'azoto. Firenze, 1907, pag. 14). 



NO OH NOOH 



Il — 



NOH NOH 



la quale in questo caso come nella sua formazione dell' idrossilamina, renderebbe il sangue 

 così facilmente attaccabile dal solfuro ammonico. Se il sale di Angeli si aggiunge al 

 sangue non prima alcalinizzato, nel qual caso subisce completamente la scissione in os- 

 sido d'azoto 



H 2 N 2 0 3 = H,0 + 2NO 



allora non si nota assolutamente dopo l'aggiunta del solfuro, la formazione della solfo- 

 emoglobina. 



